[biochemia] Ściągi

kasika1188

Zwęziłam je ale nie wiem czy będą wyraźne po wydruku.

[link widoczny dla zalogowanych]

Emi ;)

czy tylko mi się to nie ściąga :>? do połowy i finito?

edit:
już się ściągnęło... po paru próbach

BezstronnyObserwator

Mi się ściągnęło także jest okej.

Ana

coś nie tak jest z tą ściągą Sad

nie chce się otworzyć Sad

pchelowski

[link widoczny dla zalogowanych]
więc tutaj macie ściągi z pytań w 3kolumnach czcionka 6

[link widoczny dla zalogowanych]
a tutaj 4kolumny pisane 5ka ;]

mowie z gory ze nie ma tam calkiem wszystkiego ale wieksza wiekszosc jest Smile

BezstronnyObserwator

ale tego jest w h** i ciut ciut......

pchelowski

ale tylko 2 strony Wink

magdaZ5

1. Aminokwasy egzogenne-aminokwasy, które organizm musi pobrać ze środowiska zewnętrznego, gdyż nie potrafi ich zsyntetyzować. Dla człowieka aminokwasami egzogennymi są: treonina, tryptofan, fenyloalanina, lizyna, leucyna, izoleucyna, metionina i walina.
2.Dekarboksylacja-odłączenie reszty COO-, prowadzi do powstania amin pochodnych aminokwasów nazywanych a.biogennymi np. histamina.Powstają one w wyniku działania karboksylaz. Koenzymem tych enzymów jest fosforian pirydoksalu. 1 etapem jest połączenie aminokwasu z koenzymem i wytworzenie zasady Schaffa, która po przyłączeniu 2 jonów wodorowych i odlączeniu CO2 przekształca się w aminę i fosforan pirydoksalu.
Deaminacja- w wyniku odłączenia amoniaku od aminokwasu powstaje odpowiedni 2-oksokwas i amoniak.Są 2 typy deaminacji: d.oksydacyjna związana z przeniesieniem jonów wodorowych z aminokwasu na NAD+ lub FAD i d.nieoksydacyjna przebiegająca bez ich udziału.
D.oksydacyjną mogą katalizować 2 typy enzymów oksydoredukcyjnych.Główne przemiany przebiegają pod wpływem dehydrogenaz aminokwasowych np. d.glutaminowa.W wyniku ich dzialania przemianie ulega nawet do 90% deaminowanych aminokwasów.Uzupełnieniem tych przemian są procesy katalizowane przez oksydazy aminokwasowe, których działanie ogranicza się do niespełna 9% reakcji uwalniania amoniaku z aminokwasów.
Transaminacja-proces, w którym 1 aminokwas jest dawcą reszty NH2 i oddając ją przekształca jednocześnie w alfa-ketokwas, a biorcą tej reszty jest inny alfa-ketokwas, który przeksztalca się w inny aminokwas. Proces ten może służyć do syntezy aminokwasów endogennych ze związków zawierających reszty aminowe, które w danym momencie w komórce znajdują się w nadmiarze.Reakcję katalizują enzymy zwane transaminazami np. t.asparginianowa i alaninowa. W obu przypadkach biorcą reszty aminowej jest 2-oksoglutaran.
Sumaryczna reskcja: alanina+ alfa-ketoglutarankw.pirogronowy+kw.glutaminowy
Koenzymem transaminaz jest fosforan pirydoksalu.Reakcja rozpoczyna się od połączenia aminokwasu z PLP z wytworzeniem zasady Schiffa.
6.Budowa białek struktura I-rzędowa określe: rodzaj aminokwasów, proporcje ilościowe aminokwasów w białku, aminokwas C-końcowy i N-końcowy, sekwencję czyli kolejność aminokwasów.Rodzaj, ilość i kolejność aminokwasow w białku jest uwarunkowana genetycznie tj. odpowiada specyficznemu kodowi w łańcuchu DNA. Kolejność aminokwasów w białku podajemy kolejno, od N-końcowego aminokwasu. Struktura II-rzędowa- wiązania peptydowe układają się wzdłuż prawoskrętnej linii śrubowej.Prawoskrętna helisa może być utworzona albo przez L albo D aminokwasy.Każde wiązanie peptydowe wytwarza między H pochodzącym z reszty aminowej i O z reszty karboksylowej należącym do 4tego kolejnego aminokwasu w łańcuchu polipeptydowym wiązanie wodorowe.Struktura IIIrzędowa-ułożenie przestrzenne.Możliwa jest dzięki dodatkowym grupom funkcyjnym w rodnikach aminokwasowych, które pozwalają na utworzenie wiązań dodatkowych między rodnikami w cząsteczce białka. 1)Wiązanie wodorowe-słabe wiązanie wytwarzane przez kowalencyjnie związany atom wodoru, o charakterze elektrododatnim i elektroujemną grupą akceptorową.Wiązanie wodorowe może być wytwarzane między: wiązaniami peptydowymi, dwoma grupami hydroksylowymi, grupą karboksylową obdarzoną ładunkiem a grupą hydroksylową tyrozyny, grupą aminową obdarzoną ładunkiem a grupą karboksylową posiadającą ładunek, grupą hydroksylową seryny a wiązaniem peptydowym.Wiązanie jonowe- są to wiązania między grupami –COO i –NH3+ znajdującymi się w rodnikach aminokwasów dwukarboksylowych i dwumianowych.Siła wiązania jest zbliżona do siły wiązania wodorowego i zależy od wielkości ładunku.Wiązanie kowalencyjne-najczęsciej jest to silne wiązanie dwusiarczkowi wytwarzane między grupami –SH cysteiny.Wiązania hydrofobowe-aminokwasy hydrofobowe kierują się do wnętrza cząsteczki skąd woda zostaje wypchnięta, zaś aminokwasy hydrofilowe pozostają na zewnątrz łącząc się wiązaniami wodorowymi z cząsteczkami wody.Struktura IV-rzędowa białka o masie cząsteczkowej powyżej 50000, zwłaszcza białka globularne zbudowane są zwykle z co najmniej dwu oddzielnych łańcuchów.Każdy z nich nosi nazwę protomeru, a powstająca po połączeniu protomerów struktura nadrzędna nazywana jest oligomerem.Strukturę 4rzędową posiadają głównie enzymy regulatorowe.
7. Trawienie białek-soki trawienne przewodu pokarmowego zawierają wiele enzymów proteolitycznych: egzopeptydaz i endopeptydaz. Najważniejszymi z nich są: pepsyna (działa w kwaśnym środowisku, rozkłada wiązania peptydowe), trypsyna (działa w środ. Alkalicznym), chymotrypsyna( hydrolizuje wiązania peptydowe), elastaza(rozkłada wiązania peptydowe pomiędzy różnymi aminokwasami obojętnymi), karboksypeptydaza A (odłącza różne aminokwasy C-końcowe z wyjątkiem lizyny i argininy), Karboksypeptydaza B (odłącza aminokwasy C-końcowe: lizynę i argininę), aminopeptydaza (odłącza aminokwasy N-końcowe, szczególnie leucynę. Dzialanie ww. enzymów prowadzi do całkowitego rozpadu białek pokarmowych do wolnych aminokwasów.Rozpad białek jest jedynym źródłem aminokwasów egzogennych: fenyloalaniny, izoleucyny, leucyny, metioniny, treoniny, tryptofanu, waliny, histydyny, lizyny.
8. Biosynteza białka
10. Cechy kodu genetycznego:
bezprzecinkowy – między trójkami kodującymi nie ma obcych elementów,
niezachodzący (nienakładający) – trójki nie zachodzą na siebie, nie mają żadnych elementów wspólnych,
zdegenerowany – poszczególne aminokwasy mogą być kodowane przez kilka trójek, np. CAA, CAG – kodują glutaminę, GUU, GUC, GUA, GUG – kodują walinę,
uniwersalny (powszechny) – dla wszystkich organizmów te same triplety kodują te same aminokwasy,
kolinearny – aminokwasy łączone są w sposób określony przez kodony matrycy (kolejność ułożenia trójek kodujących odpowiada kolejności kodowanych aminokwasów).
11.Proces replikacji DNA- proces, w którym podwójna nić DNA ulega skopiowaniu. Replikacja jest semikonserwatywna - w każdej z dwóch uzyskanych podwójnych nici DNA będzie jedna nić macierzysta i jedna nowa.
Substratami tego procesu są: DNA i trifosforany nukleozydów. W procesie tym bierze udział wiele enzymów, w tym:
helikaza - tnie wiązania wodorowe między niciami DNA umożliwiając rozpoczęcie kopiowania primaza - syntetyzuje primer (starter) - krótki fragment z RNA umożliwiający rozpoczęcie procesu
polimeraza DNA - z trifosforanów nukleozydów syntetyzuje (dobudowuje na zasadzie komplementacji) brakujące nici DNA
egzonukleaza - usuwa primery RNA z nici, bez niej nowa nić zawierałaby zarówno DNA jak i niewielkie ilości RNA.
ligaza DNA - uzupełnia brakujące wiązania fosfodiestrowe w szkielecie nowo-zsyntezowanej nici DNA
12. Charakterystyka i funkcja biologiczna tRNA-kwas rybonukleinowy, jego rola polega na wiązaniu reszty aminokwasowej i przenoszeniu jej na matrycę mRNA w czasie biosyntezy białka.Cząsteczki tRNA są najmniejsze ze wszystkich kwasów rybonukleinowych, zawierają 65-110 nukleotydów.
16.Glutation- struktura, funkcje Jest tripeptydem, składa się z 3 reszt aminokwasowych: glutaminianu, cysteiny i glicyny.
Funkcje: umożliwia usuwanie z ustroju związków azotowych i chlorowcopochodnych toksyn, jako antyoksydant neutralizuje wolne rodniki w wątrobie i detoksyfikuje pestycydy, zredukowany glutation jest wszechobecnym przeciwutleniaczem, działa jako substancja odtruwająca.
17. Cykl mocznikowy, Sumaryczny wzór:
asparaginian + NH4+ + CO2 + 3ATP + 2H20 → mocznik + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi + fumaran
Do cyklu wprowadzany jest karbamoilofosforan powstały z amoniaku i dwutlenku węgla. Cykl przebiega w mitochondriach i cytoplazmie komórek wątroby (hepatocytów) i wymaga dostarczenia energii w postaci ATP, a jego produktem końcowym jest mocznik.

W komórkach zużycie większości aminokwasów rozpoczyna się od przeniesienia reszty aminowej (-NH2) (reakcja transaminacji) z rozkładanego aminokwasu na jedną z dwóch cząsteczek: glutaminian lub pirogronian. Ten pierwszy przekształca się wówczas w glutaminę, drugi w alaninę. Aminokwasy te są wydzielane do krwi i wędrują do wątroby. W komórkach wątroby glutamina ulega deaminacji, a powstający jon amonowy natychmiast przetwarzany jest w tak zwany karbamylofosforan. Ten włączony jest do cyklu mocznikowego (ornitynowego). Zachodzi częściowo w cytoplazmie, częściowo w mitochondrium, gdzie sprzężony jest z cyklem Krebsa.

13.Cistron-odcinek mRNA odpowiedzialny za kodowanie 1 łańcucha białkowego.Poszczególne cistrony są od siebie oddzielno kodonami „stop”.
Operon-jest to gen operatorowy i kontrolowane przez niego geny strukturalne.
Gen-fragment DNA, który determinuje określoną, dziedziczną cechę komórki, zwykle poprzez biosyntezę określonego białka lub RNA.
Gen regulatorowy-jest to gen który reguluje indukcję i represję poprzez kodowane przez siebie białko zwane represorem.
14.Budowa insuliny i jej działanie- zbudowana jest z 51 aminokwasów znajdujących się w 2 łańcuchach połączonych mostkami dwusiarczkowymi (s-s). Insulina obniża poziom cukru we krwi, przyśpieszając przemianę węglowodanów przez indukcję glukokinay wątrobowej, ułatwiając tym samym przemianę cukrów w tłuszcze.
24.Synteza i rozkład glikogenu. Glikogen jest zapasowym materiałem energetycznym, magazynowanym głównie w wątrobie i w mięśniach. SYNTEZA-glikogen jest syntetyzowany z alfa-G-gukozy.Proces ten nosi nazwę glikogenogenezy.Zachodzi w cytosolu, wymaga energii w postaci ATP, niezbędnego do fosforylacji glukozy i w postaci UTP,potrzebnego do wytwarzania UDP-glukozy. ROZKŁAD-rozpad glikogenu w wątrobie i w mięśniach(glikogenoliza) Dominującym mechanizmem w rozkładzie glikogenu jest fosforoliza wiązań alfa-1,4.Mechanizmem wspomagającym jest hydrolityczny rozkład wiązań alfa-1,6, występujących w miejscu rozgałęzień cząsteczki glikogenu.Hydrolityczny rozpad wiązań alfa-1,4 ma niewielki udział w degradacji glikogenu.Produktem fosforolizy jest glukozo-1-fosforan, a produktem hydrolizy jest wolna glukoza.
25. GLIKOGENOGENEZA - proces syntezy glikogenu z glukozy, aktywowany przez insulinę
29.Dekarboksylacja kwasu pirogronowego- przemiana kw.pirogronowego do CO2 i H2O przebiega w mitochondrium.Wewnątrz mitochondrium najpierw od trójwęglowego łańcucha pirogronianu odłączana jest cząsteczka CO2, co prowadzi do przekształcenia go w jednostkę dwuwęglową.Proces ten przebiega z jednoczesnym utlenieniem powstającego produktu.W wyniku tej przemiany powstaje „aktywny kwas octowy” połączony z ~S-CoA
Dekarboksylacja jest procesem, w którym CO2 odłączany jest nie tylko od kw. pirogronowego, ale również od wielu 2-oksokwasów.Są to reakcje, w których odłączenie cząsteczki CO2 powiązane jest z jednoczesnym przeniesienim wodorów na NAD+. Proces katalizowany jest przez kompleks dehydrogenazy pirogronianowej zbudowany z 3 rodzajów enzymów (dehydrogenaza pirogronianowa, transalcetylaza dwuhydroliponianowa, dehydrogenaza dwyhydroliponianowa) i 5 koenzymów( pirofosforan tiaminy DPT, kwas limonowy, HS-CoA, FAD, NAD+)
W 1 etapie od kw.pirogronowego odłącza się cząsteczka CO2, a pozostały dwuwęglowy fragment przenoszony jest na pierścień tiazolowi pirofosforanu tiaminy.Następnie fragment ten przenoszony jest na kwas liponowy.Przeniesieniu towarzyszy rozbicie dwusiarczkowego wiązania w kwasie limonowym oraz utlenienie dwuwęglowego związku do jego formy kwasowej reszty H3C-CO-.Cząsteczka ta przenoszona jest następnie na HS~CoA, który jest jednocześnie dawcą wodorów redukujących kwas limonowy, a jego zredukowana forma przekształcana jest do wyjściowej
Utlenionej w wyniku dwuetapowego odwodorowania najpierw przez FAD, a następnie NAD+
31. Cukry redukujące - są to cukry proste (monosacharydy), które w swojej cząsteczce posiadają wolną grupę aldehydową lub ketonową. Obecność tych grup możliwa jest tylko w środowisku zasadowym. Cukry posiadające grupę aldehydową nazywamy aldozami natomiast ketonową, ketozami.
Mówimy że cukry są redukujące, gdyż: grupa aldehydowa w tych cukrach w reakcji z odczynnikiem redukuje go, natomiast sama ulega utlenieniu do grupy kaboksylowej; grupa ketonowa w tych cukrach ulega reakcji enolizacji tworząc epimery (dwie aldozy i jedną ketozę). Aldozy w dalszej reakcji wykazują właściwości redukujące (są odczynnikiem redukującym w dalszej reakcji cukrów).

Koxxx

zacząłem wysyłać na pocztę ściągi z biochemii które dostałem od kumpla z 4 roku ochrony; nie wrzuciłem ich na "wrzutę", bo mam małe problemy z tą stroną

Tehak · Dołączył: 30 Mar 2008 Posty: 236 Przeczytał: 0 tematów Ostrzeżeń: 0/5

A mógłbym poprosić o jedna i ja :> [link widoczny dla zalogowanych]

ewelcia

ja również mogłabym poprosić, będę bardzo wdzięczna za wysłanie <ewellaa19@wp.pl>

annneczka

tez poprosze Smile

[link widoczny dla zalogowanych]

Joasia

to i ja tak ładnie poproszę Smile

[link widoczny dla zalogowanych]

kasienka

i ja

[link widoczny dla zalogowanych]

magdaZ5

Mi też by się przydała [link widoczny dla zalogowanych]