[biochemia] Ściągi

eewelinaa

Pytania egzaminacyjne z biochemii

Bialka i aminokwasy
1.aminokwasy egzogenne

Aminokwasy egzogenne są nazywane też aminokwasami niezbędnymi - jest to grupa aminokwasów, które nie mogą być syntetyzowane w organizmie zwierzęcym i muszą być dostarczane w pożywieniu.

Aminokwasy egzogenne u człowieka dorosłego to:

• fenyloalanina (Phe)

• izoleucyna (Ile)

• leucyna (Leu)

• lizyna (Lys)

• metionina (Met)

• treonina (Thr)

• tryptofan (Trp)

• walina (Val)

U dziecka należy jeszcze wymienić dwa aminokwasy:

• histydyna (His)

• arginina (Arg)

2.procesy dekarboksylacji i dezaminacji i transaminacji

Transaminacja - reakcja chemiczna przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów, w wyniku czego powstaje nowy aminokwas i nowy ketokwas. Proces ten katalizowany jest przez transaminazy(aminotransferazy). Ketokwasy te, to:
pirogronian
szczawiooctan
α-ketoglutaran

Reakcje te zachodzą według wzoru:
α-aminokwas + pirogronian → α-ketokwas + alanina (katalizator: (AlAT) aminotransferaza alaninowa)

α-aminokwas + szczawiooctan → α-ketokwas + asparaginian (katalizator: (AspAT) aminotransferaza asparaginowa)

α-aminokwas + α-ketoglutaran → α-ketokwas + glutaminian (katalizator: aminotransferaza glutaminianowa)

Deaminacja (dezaminacja) - reakcja chemiczna polegająca na eliminacji z cząsteczki związku chemicznego grupy aminowej (-NH2), najczęściej z wydzieleniem amoniaku.
W wielu przypadkach deaminacji towarzyszą reakcje następcze, prowadzące do zastąpienia grupy aminowej inną grupą organiczną.

Przykładowa deaminacja: przekształcenie cytozyny w uracyl

Dekarboksylacja- to reakcja chemiczna, w której dochodzi do usunięcia grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych. W wyniku tej reakcji następuje zazwyczaj wydzielenie dwutlenku węgla. W organizmie jest wywoływana najczęściej poprzez działanie enzymów.
Dekarboksylacja fermentacyjna
Przykładem dekarboksylacji jest jeden z ubocznych etapów fermentacji alkoholowej. W procesie tym następuje wydzielenie dwutlenku węgla CO2, któremu towarzyszy utlenianie. Produktem tej reakcji jest aldehyd octowy.
Dekarboksylacja tlenowa
Przykładem tlenowej dekarboksylacji jest biosynteza acetylo-CoA.
Reakcja przebiega według wzoru:
kwas pirogronianowy + CoA-SH + NAD → czynny octan + CO2 + NADH+H(+)
Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianiu
W przebiegu tego procesu pirogronian ulega dekarboksylacji (odłącza CO2), a pozostający fragment dwuwęglowy utlenia się do acetylo-S-CoA.

3.struktury i konformacje cząsteczek białka
konformacja- specyficzna dla każdego białka struktura przestrzenna tworzona przez wiązania miedzy rodnikowe. Kolejność (sekwencja) ułożenia zasad azotowych w łańcuchu kwasu nukleinowego determinuje strukturę pierwszorzędową. Dalsze struktury (drugo- i trzeciorzędowe) określają kształt przestrzenny makrocząsteczki.
Skomplikowaną budowę białek opisuje się stosując umownie 4 poziomy organizacji strukturalnej cząsteczki, określane "rzędowością". Oddziaływania reszt aminokwasowych pomiędzy sobą implikują powstanie struktur drugo-, trzecio- , a nawet czwartorzędowych - w przypadku białek składających się z kilku łańcuchów polipeptydowych. Długi łańcuch polipeptydowy nie może występować w roztworze, w formie całkowicie rozciągniętej - ulega on pofałdowaniu. Proces fałdowania białek (ang. folding), czyli tworzenia struktur wyższego rzędu odgrywa ogromną rolę, gdyż przestrzenne ułożenie łańcucha polipeptydowego (jego konformacja) decyduje w znacznej mierze o funkcji białka w organizmie.
Konformacja, w jakiej białko występuje i funkcjonuje w organizmie nosi nazwę konformacji natywnej. Proces, w którym zostaje zniszczona konformacja przestrzenna białka nazywamy denaturacją.

4.wiazania stabilizujące konformacje bialek i kwasow nukleinowych
Kwasy nukleinowe:
Struktura drugorzędowa: Najważniejszym czynnikiem stabilizującym strukturę drugorzędową jest komplementarność zasad, czyli ich zdolność łączenia się w pary. Pary zasad są to takie kompleksy, w których zasada purynowa z jednego łańcucha cząsteczki łączy się z pirymidynową, z drugiego łańcucha, za pośrednictwem wiązań wodorowych. Adenina łączy się z tyminą lub uracylem za pomocą dwóch wiązań wodorowych, guanina zaś z cytozyną za pomocą trzech. Struktura taka jest tym stabilniejsza (w danych warunkach środowiska) im więcej par zasad komplementuje (łączy się) ze sobą. Wiązania wodorowe są wiązaniami słabymi, lecz ich ilość na przestrzeni długiej makrocząsteczki powoduje, że oddziaływanie obu nici jest bardzo silne.
Inne wiązania
Wiązania fosfodiestowe pomiędzy 5' a 3' atomami węgla,

W nukleotydach występuje preferencja do tworzenia wiązania N-glikozydowego typu anty:

Białka:
Struktura drugorzędowa
stabilizowane wiązaniami wodorowymi
Struktura trzeciorzędowa
Oprócz wiązań wodorowych

, mogą zostać utworzone tzw. "mostki solne"

Bardzo charakterystycznym przykładem wiązań stabilizujących trzeciorzędową strukturę białek są tzw. "mostki dwusiarczkowe",

oddziaływania apolarnych reszt będące przykładem oddziaływania tzw. sił van der Waalsa. Są to oddziaływania pomiędzy aminokwasami zawierającymi silnie hydrofobowe grupy funkcyjne
(Np.: fenyloalanina-fenyloalanina).

[Jest stabilizowana przez wiązania disiarczkowe, jonowe, wodorowe, hydrofobowe, słabe oddziaływania van der Waalsa, wiązania z przeniesieniem ładunku. Wiązania disiarczkowe tworzą się pomiędzy cząsteczkami cystein w tym samym lub różnych łańcuchach peptydowych.]

Struktura czwartorzędowa
Struktura czwartorzędowa staje się szczególnie trwała gdy podjednostki wiążą się "mostkami" dwusiarczkowymi lub solnymi.

[stabilizowane przez wiązania disiarczkowe, jonowe i hydrofobowe.]

5.rola bialek w ustroju
• białka regulują procesy przemiany materii oraz wiele funkcji ustroju zapewniając jego prawidłowy stan – jest to rola regulacyjna;
• stanowią barierę odpornościową organizmu; jako przeciwciała chronią przed działaniem drobnoustrojów, wirusów i innych czynników patogennych, będących zagrożeniami z zewnątrz dla ludzkiego organizmu – rola ochronna;
• biorą udział w utrzymaniu bilansu wodnego;
• pomagają w utrzymaniu równowagi kwasowo-zasadowej ustroju;
• białka znajdujące się w komórkach przenoszą przez błony komórkowe różne substancje – rola transportowa;
• spełniają funkcje naprawcze uszkodzonych tkanek, np. gojenie ran, tworzenie blizn;
• biorą udział przy tworzeniu włosów, paznokci, regeneracji złuszczonych nabłonków skóry;
• białka uczestniczą w procesie widzenia – opsyna przenosi bodźce świetlne do zakończeń układu nerwowego;
• regulują stężenie metabolitów w komórkach.
6.omowic budowe I,II,III,IV – rzedowa bialek

Struktura I rzędowa- liniowa kolejność aminokwasów w łańcuchu, wynikająca bezpośrednio z informacji genetycznej. Sekwencja aminokwasów może na przykład wyglądać następująco:
H2N – Tyr – Tre – Wal – ASP – Leu – Gli – Gli – Cys – His – COOH
Struktura II rzędowa- przestrzenne rozmieszczenie cząsteczek aminokwasów w łańcuchu, stabilizowana przez słabe wiązania wodorowe pomiędzy odległymi aminokwasami. Możliwa jest struktura α- spirali (białka globularne) i β- harmonijki (białka włókniste). Struktury te zazwyczaj dotyczą regionów (domen) w cząsteczce białka. Pomiędzy nimi mogą występowa pętle, zgięcia i struktury nieuporządkowane.
Struktura III rzędowa- przestrzenne ułożenie wszystkich łańcuchów polipeptydowych składających się na cząsteczkę białka. Jest stabilizowana przez wiązania disiarczkowe, jonowe, wodorowe, hydrofobowe, słabe oddziaływania van der Waalsa, wiązania z przeniesieniem ładunku. Wiązania disiarczkowe tworzą się pomiędzy cząsteczkami cystein w tym samym lub różnych łańcuchach peptydowych. Wiązania stabilizujące strukturę III rzędową ulegają rozerwaniu pod wpływem temperatury, związków redukujących, kwasów, alkoholu (denaturacja). Po usunięciu czynnika denaturującego mogą by (przynajmniej częściowo) odtworzone w procesie renaturacji.
Struktura IV rzędowa- przestrzenne ułożenie podjednostek białek oligomerycznych, stabilizowane przez wiązania disiarczkowe, jonowe i hydrofobowe. Zachowanie struktury IV-rzędowej warunkuje prawidłową aktywności biologiczną białka (np. enzymu, receptora, przeciwciała) i jest sposobem regulowania tej aktywności. Nie wszystkie białka mają strukturę podjednostkową- czwartorzędową (np. hemoglobina- tak, mioglobina- nie).

7.trawienie bialek

W trawieniu białek uczestniczą enzymy proteolityczne, które hydrolizują wiązania peptydowe. Trawienie białek rozpoczyna się w żołądku, a kontynuowane jest w dwunastnicy. W żołądku, przez specjalne gruczoły wydzielany jest pepsynogen. Ten nieczynny proenzym zostaje uaktywniany pod wpływem kwaśnego środowiska, jakie panuje w żołądku i przekształca się w aktywną pepsynę (endopeptydaza żołądka). endopeptydazy uczestniczą w hydrolizie wiązań peptydowych wewnątrz cząsteczek białka. W dwunastnicy natomiast wydzielane są peptydazy (składnik soku trzustkowego) syntetyzowane przez komórki trzustki oraz takie proenzymy proteolityczne, jak trypsynogen i chymotrypsynogen (uczynniane odpowiednio do trypsyny i chymotrypsyny) oraz egzopeptydazy. Egzopeptydazy rozrywają skrajne wiązania peptydowe, w wyniku czego odszczepiane są wolne aminokwasy. Do enzymów tych zaliczamy m.in. karboksypeptydazy i aminopeptydazy, które hydrolizują wiązania peptydowe od strony wolnej grupy karboksylowej (koniec karboksylowy) albo grupy aminowe (koniec aminowy). Na powstające trójpeptydy i dwupeptydy działają trójpeptydazy i dwupeptydazy. Wolne aminokwasy wchłaniane są przez nabłonek jelita i poprzez kosmki jelitowe trafiają do krwi, z którą transportowane są do wątroby.
W żołądku wydzielany jest również inny enzym, tzw. RENINA. Enzym ten występuje u młodych ssaków. Odpowiada on za trawienie białka znajdującego się w mleku.

8.opisac przebieg biosyntezy bialka
1. Pierwszym jego etapem jest transkrypcja odpowiedniego odcinka DNA, która polega na syntezie RNA na matrycy określonego odcinka DNA przy udziale polimerazy RNA. Powstały RNA, zawiera informację dla syntezy białek, zwany jest mRNA. Przenosi on transkrybowaną informację genetyczną z jądra do cytoplazmy. Tutaj dochodzi do modyfikacji mRNA, tzn. do wycinania, z udziałem odpowiednich enzymów, sekwencji niekodujących - intronów i pozostawiania sekwencji kodujących - egzonów. Tak zmodyfikowane i skrócone cząsteczki mRNA wnikają pomiędzy dwie podjednostki rybosomów, gdzie odbywa się właściwe odczytywanie kodu genetycznego i przepisywanie go na sekwencję aminokwasową białka w procesie zwanym translacją.
2. Znajdujące się w cytoplazmie aminokwasy są przenoszone na rybosomy za pomocą tRNA. Cząsteczki tRNA z doczepionymi aminokwasami przedostają się do rybosomów i kolejno dopasowują się, na zasadzie komplementarności, swoimi antykodonami do odpowiednich kodonów mRNA. Translacja zaczyna się od kodonu startowego, zapewniającego dalsze odczytywanie mRNA we właściwej kolejności - najczęściej jest to kodon AUG lub GUG, a kończy się kodonem symbolizującym ostatni aminokwas. Po zakończeniu syntezy cząsteczki białka wędrują przez przestrzenie pomiędzy błonami reticulum endoplazmatycznego do aparatu Golgiego albo wydzielane są na zewnątrz komórki, lub pozostają przez jakiś czas związane z błonami ziarnistego (szorstkiego) reticulum endoplazmatycznego i wykorzystywane jako białka wewnątrzkomórkowe.

9.machanizm przekazywania informacji genetycznej
Składa się z kilku etapów:
a) transkrypcja-(OPISANA W Cool

Przepisywanie informacji genetycznej z DNA na RNA przebiega w trzech etapach. Są to:
• inicjacja transkrypcji,
• elongacja transkrypcji,
• terminacja transkrypcji,
b) posttranskrypcyjna obróbka pre – mRNA- W komórkach eukariotycznych mamy do czynienia jeszcze z obróbką posttranskrypcyjną ponieważ informacja genetyczna w komórkach Eucaryota ma charakter nieciągły. Geny w tych komórkach podzielone są na odcinki kodujące (egzony) niosące informację o składzie aminokwasowym białek i odcinki niekodujące (introny), które zawierają sekwencję nukleotydów nie odnoszącą się do budowy białka. W czasie obróbki potranskrypcyjnej introny zostają wycięte, a egzony połączone(ang. splicing). Dodajmy, że obróbce podlegać mogą także odcinki kodujące.
c) wędrówka mRNA z jądra komórkowego do cytoplazmy
d) translacja (OPISANA W 8.)
Translacja przebiega w trzech fazach. Są to:
• inicjacja translacji,
• elongacja translacji,
• terminacja translacji,
e) posttranslacyjna obróbka polipeptydu.- Obróbka posttranslacyjna. Produkt translacji to jeszcze nie jest gotowe białko. Polipeptydy powstające w tej reakcji ulegają potem obróbce, której stałym elementem jest odłączenie początkowej cząsteczki metioniny. Obróbka może polegać na fosforylowaniu lub metylowaniu polipeptydu, łączeniu kilku polipeptydów w funkcjonalną cząsteczkę białka o strukturze czwartorzędowej. Dodajmy, że struktury drugo - i trzeciorzędowa powstają samorzutnie gdyż są efektem struktury pierwszorzędowej, czyli składu aminokwasowego peptydu.

Przebieg informacji genetycznej:
DNA → mRNA → Białko
transkrypcja translacja
Informacja zostaje przekazana z DNA na RNA przez proces transkrypcji. DNA jest kopiowany na jednoniciowy komplementarny mRNA. mRNA przenoszone jest na rybosomy łącząc się z nimi, tRNA przenosi aminokwasy.
Następuje połączenie aminokwasu z enzymem, który łączy aminokwas z tRNA, proces odbywa się przy udziale ATP. Enzym nadzoruje utworzenie wiązania estrowego między grupą OH w ramieniu aminokwasowym tRNA z aminokwasem. Następnie tRNA przenosi aminokwasy na miejsce biosyntezy białka w rybosomie. W rybosomie poszczególne aminokwasy łączą się ze sobą za pomocą wiązań peptydowych. Kierunek odczytywania mRNA 5’ →3’

10.cechy kodu genetycznego
Kod genetyczny umożliwia zapisywanie w DNA informacji a sekwencji (kolejności) aminokwasów w białku.
Cechy kodu genetycznego:
1. trójkowy- jednostką inf. Genetycznej są 3 nukleotydy tzw. KODON
2. jednoznaczny- jeden kodon oznacza tylko jeden aminokwas (UUU- fenyloalanina, AAA- lizyna)
3. zdegenerowany- jeden aminokwas może być kodowany przez kilka kodów.
Leucuna- CUU
CUC
CUA
CUG
Zdegenerowanie kodu genetycznego wynika z jego nadmierności tzn. jest tylko 20 aminokwasów, a kodów 64.
61 kodonów oznacza aminokwasy, kodon AUG jest również kodonem START (rozpoczyna biosyntezę białka), 3 kodony UAA, UAG, UGA są to kodony STOP (kończą syntezę białka).
4. bez przecinkowy- miedzy kodami nie ma żadnych dodatkowych znaków oddzielających.
5. niezachodzący- kodany są odczytywane jeden po drugim
6. kalinearny- kolejność nukleotydów w cząsteczce DNA odpowiada określona kolejnośc aminokwasów w białku.
7. uniwersalny- taki sam dla wszystkich organizmów.

11.na czym polega proces replikacji DNA
Replikacja DNA- jest to proces powielania informacji genetycznej. Replikacja polega na syntezie 2 cząsteczek potomnych z cząsteczki macierzystej. Replikacja ma charakter semikonserwatywny tzn. że każda potomna cząsteczka DNA zawiera jedną „starą nić” (pochodzącą z cząsteczki macierzystej) i jedną nową nić.

Mechanizm procesu replikacji DNA
Nić DNA w sobie niesie informacje konieczną do kopiowania wiernego swoich sekwencji azotowych komplementarnych zasad a to wskazuje na prosty mechanizm replikacji wiernej, który polega na rozkręceniu tej podwójnej helisy a do każdej nici będącej matrycą dobudowywanie komplementarnej nowej nici. W efekcie tworzą się dwa odcinki cząsteczki dwuniciowej mające sekwencję nukleotydów taką samą jak macierzystą sekwencja. Sposób replikacji tego rodzaju nazywa się semikonserwatywną replikacją, ponieważ potomne cząsteczki są nowe jedynie w połowie, w drugiej połowie są zbudowane z macierzystej starej cząsteczki. Proces replikacji DNA nie zaczyna się w miejscu dowolnym. Istnieją odcinki mające długość 200 - 300 nukleotydów; do nich przyłączają się replikacyjne enzymy - polimeraza DNA - która katalizuje proces łączenia się poszczególnych nukleotydów. Miejsca te są miejscami inicjacji replikacji. Miejsca rozdwojenia się nici starej, czyli replikacyjne widełki ulegają przesunięciu na dwie strony. Enzym polimeraza DNA może się poruszać po nici starej jedynie w określonym kierunku, zatem dobudowuje nukleotydy jedynie na jednej z nici. Synteza na nici drugiej przebiega w przeciwnym kierunku - od replikacyjnych widełek, zachodzi przez tworzenie niedługich nukleotydowych łańcuchów łączonych po tym w pojedynczą nić. Enzym uczestniczący w tych reakcjach to ligaza.

12.podac cherakterystyke chemiczna i opisac funkcje biologiczna tRNA
tRNA - zwany transferowym RNA, związany z enzymem - syntetazą aminoacylo-tRNA, służy do odczytywania kodu genetycznego i transportu odpowiednich aminokwasów do - rybosomu, w trakcie procesu translacji. Cząsteczki tRNA zbudowane są z ok. 75 nukleotydów, podobnie jak mRNA wytwarzane są one w wyniku obróbki cząsteczki pierwotnego transkryptu. W skład cząsteczki wchodzą również zmodyfikowane zasady azotowe (np.: dihydrourydyna, pseudourydyna). W każdej komórce znajduje się przynajmniej 20 rodzajów cząsteczek tRNA i przynajmniej jedna odpowiada swoistemu aminokwasowi. Cząsteczki tRNA posiadają cztery dwuniciowe obszary pozwalające wytworzyć drugorzędową strukturę podobną do liścia koniczyny. W cząsteczce tRNA można wyróżnić 4 główne ramiona. Ramię akceptorowe składa się z szypuły utworzonej ze sparowanych zasad, które kończy się sekwencją CCA (5'-3'). Grupa 3'-hydroksylowa reszty adenylowej wiąże się z grupą karboksylową odpowiednich dla danej cząsteczki tRNA aminokwasów wiązaniem estrowym. Pozostałe ramiona posiadają szypuły ze sparowanych zasad i na końcu pętle zawierające zasady niesparowane. Pętla ramienia antykodonowego posiada sekwencję antykodonową, decydującą o specyficzności cząsteczki tRNA w procesie translacji. Sekwencja antykodonowa rozpoznaje komplementarny tryplet nukleotydów tworzących kodon, na cząsteczce mRNA - w taki sposób następuje odczyt informacji genetycznej. Ramiona DHU i T C zostały nazwane od sekwencji, w których występują nietypowe nukleotydy wchodzących w skład ich końcowych pętli.

Istnieje jeszcze dodatkowe ramię, które w zależności od klasy tRNA posiada różną liczbę par zasad (Klasa 1 tRNA - ok. 75% wszystkich 3-5 pz, natomiast Klasa 2 - 13-21 pz). Stałą strukturę drugorzędową utrzymują komplementarne zasady we wszystkich ramionach tRNA.

13.wytlumaczyc pojecia : cistron , operon i gen regulator
Cistron genetyczna jednostka spełniająca funkcję biochemiczną, której ekspresja prowadzi do powstania pojedynczego łańcucha polipeptydowego; c. składa się z kilku tysięcy par nukleotydów, może zostać podzielony na mniejsze części.
Operon- we wszystkich komórkach cały czas są czynne geny metabolizmu podstawowego. Istnieja również geny, które są aktywne jedynie w pewnych momentach życia kom. U bakterii geny danego szlaku metabolicznego są położone obok siebie i wspólnie ulegają transkrypcji. Tworzy się jeden mRNAna którym powstają produkty translacji. Zbiór wspólnie transkrybowanych i regulowanych genów nazywamy operonem. Oprócz genów kodujących białka (genów struktury) w skład operonu wchodzą 2 odcinki DNA nie kodujące białka, są to: promotor i operator.
gen regulator - gen kodujący (np. w operonie laktozowym) białko represorowe, które łącząc się z odpowiednimi sekwencjami genów (z genem operatorem), wpływa na nie aktywująco lub hamująco.
gen regulator kontroluje funkcjonowanie operonu. Gen regulator produkuje represor – czynnik odwracalnie wiążący się z operatorem. Gdy represor zwiąże się z genem operatorem następuje zahamowanie transkrypcji w operonie. Działanie represora zależy od obecności związków chemicznych – efektorów. Efektory to związki chemiczne niskocząsteczkowe o właściwościach czynników allosterycznych.

14.budowa insuliny i jej dzialanie
Insulina – anaboliczny hormon peptydowy o działaniu ogólnoustrojowym, odgrywający zasadniczą rolę przede wszystkim w metabolizmie węglowodanów, lecz także białek i tłuszczów.
Cząsteczka insuliny składa się z 2 łańcuchów polipeptydowych A i B połączonych ze sobą dwoma mostkami disiarczkowymi: łańcuch A zawiera 21, a łańcuch B - 30 aminokwasów.
Działanie insuliny w organizmie.
- zapewnia prawidłowe wykorzystanie cukru- glukozy przez organizm ludzki.
- jest aktywatorem procesu lipogenezy (syntezy kwasów tłuszczowych - powstawanie kwasów tłuszczowych z acetylokoenzymu w organizmie)
- zmniejsza lipolize (rozkład tłuszczów)
- pobudza transport aminokwasów
- Wpływa na wzmożoną syntezę cząsteczek mRNA

15.pochodne fenyloalaniny
• Tyrozyna
• Katecholaminy
• Hormony tarczycy
• Melaniny

  DOPA- nadnerczanoradrenal. i arenal.
Fenyloalanina  tarczyca TH3 i TH4 (tyroksyna)
Musi się przekształcić w tyrozynę  skóra  melaniny  utlenianie rodnika fumaran + acetooctan (glikogenny) (ketogenny)

16.glutation – struktura, funkcja

Struktura glutationu.

Funkcje glutationu:
- umożliwia usuwanie z ustroju związków azotowych i chlorowcopochodnych toksyn.
- neutralizuje wolne rodniki w wątrobie i detoksyfikuje pestycydy
- stabilizuje błony lizosomów i hamuje uwalnianie katabolicznych enzymów lizosomalnych
- działa jako substancja odtruwająca oraz uczestniczy w enzymie peroksydazie glutationowej zawierającym selen.
- Bierze także udział w przedostawaniu się aminokwasów do błon komórkowych.
- Zredukowany glutation jest wszechobecnym przeciwutleniaczem (antyoksydantem) zaangażowanym w wiele funkcji komórkowych takich jak detoksyfikacja, transport aminokwasów, produkcja koenzymów oraz recykling witamin E i C.

17.cykl mocznikowy
Cykl przebiega w mitochondriach i cytoplazmie komórek wątroby (hepatocytów) i wymaga dostarczenia energii w postaci ATP, a jego produktem końcowym jest mocznik.

Cykl mocznikowy składa się z 5 reakcji enzymatycznych (dwie pierwsze z mitochondriach, a kolejne trzy w cytozolu):

-syntetaza karbomoilofosforanowa katalizuje aktywację i kondensację amoniaku z CO2, prowadzącą do uwtorzenia karbomoilofosforanu. Hydroliza 2 cząsteczek ATP sprawia, że reakcja jest praktycznie nieodwracalna.

-druga reakcja polega na przeniesieniu grupy karbomoilowej z karbomoilofosforanu na ornitynę przez karbomoilotransferazę ornitynową. W reakcji tej powstaje aminokwas cytrulina, która jest transportowana z mitochondrium do cytozolu.

-cytrulina ulega kondensacji z asparaginianem, z którego pochodzi drugi atom azotu w moczniku, do argininobursztynianu w reakcji katalizowanej przez syntetazę argininobursztynianową. Reakcja ta przebiega dzięki hydrolizie ATP do AMP i Ppi oraz zachodzącej potem hydrolizie pirofosforanu.

-liaza argininobursztynianowa usuwa następnie szkielet węglowy asparaginianu z argininobursztynianu w postaci fumaranu, pozostawiając atom azotu w drugim produkcie – argininie. Arginina w organizmach ureotelicznych jest zaliczana do związków endogennych. Arginina jest bezpośrednim prekursorem mocznika.

-mocznik powstaje z argininy w reakcji katalizowanej przez arginazę, z równoczesną regeneracją ornityny. Ornityna jest następnie transportowana z powrotem do mitochondrium i może znowu przyłączać kolejną częsteczkę karbomoilofosforanu.

18.dekarboksylacja – przebieg enzymatyczny procesu
Dekarboksylacja- polega na pozbawieniu aminokwasu reszty kwasowej (-COO-) w postaci CO2. Koenzymem enzymów katalizujących dekarboksylację (i transaminację) jest fosforan pirydoksalu (PLP), czyli witamina B6. Dekarboksylacja prowadzi do powstawania amin pochodnych aminokwasów, które nazywamy aminami biogennymi. Pierwszym etapem dekarboksylacji jest połączenie aminokwasu z koenzymem i utworzenie zasady Schiffa, która po przyłączeniu dwóch jonów wodorowych oraz odłączeniu CO2 przekształca się spowrotem w PLP i aminę biogenną.

19.losy grupy aminowej po dezaminacji
Nadmiar aminokwasów ulega w wątrobie dezaminacji (odłączenie grupy aminowej -NH2 od aminokwasu) i przemianie na glukozę lub ketokwasy, które z kolei mogą być utlenione do CO2 i H2O z wyzwoleniem energii, lub też zamienione na tłuszcz. Odłączone od aminokwasów grupy -NH2 zostają przekształcone do amoniaku lub mocznika i wydalone z ustroju wraz z moczem i potem. Zatem w procesie dezaminacji aminokwasu wydzielony zostaje amoniak i powstaje alfa-ketokwas lub kwas nienasycony.

20.budowa i funkcje glutationu

Glutation (GSH) - organiczny związek chemiczny, trójpeptyd zbudowany z reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. Występuje we wszystkich organizmach roślinnych i zwierzęcych, jest najbardziej rozpowszechnionym i najobfitszym tiolem wewnątrzkomórkowym (składnikiem zawierającym siarkę) występującym w komórkach ssaków oraz drobnocząsteczkowym tripeptydem budującym żywe komórki.

Wzór strukturalny glutationu

Funkcje glutationu:
- umożliwia usuwanie z ustroju związków azotowych i chlorowcopochodnych toksyn.
- neutralizuje wolne rodniki w wątrobie i detoksyfikuje pestycydy
- stabilizuje błony lizosomów i hamuje uwalnianie katabolicznych enzymów lizosomalnych
- działa jako substancja odtruwająca oraz uczestniczy w enzymie peroksydazie glutationowej zawierającym selen.
- Bierze także udział w przedostawaniu się aminokwasów do błon komórkowych.
- Zredukowany glutation jest wszechobecnym przeciwutleniaczem (antyoksydantem) zaangażowanym w wiele funkcji komórkowych takich jak detoksyfikacja, transport aminokwasów, produkcja koenzymów oraz recykling witamin E i C.

21.grupy enzymow proteolitycznych – charakterystyka, dzialanie
Enzymy proteolityczne - są to grupy enzymów trawiennych posiadające zdolność do rozpraszania białek. Do grupy enzymów proteolitycznych możemy zaliczyć m.in. proteazę. Enzymy te katalizują rozszczepienie wiązania peptydowego wewnątrz łańcucha peptydowego (endopeptydazy) lub na jego końcu (egzopeptydazy).Dzielą się na endopeptydazy (działające wewnątrz łańcucha polipeptydowego) oraz egzopeptydazy (działające na jeden z końców białka). Z kolei enzymy egzopeptydazy można podzielić na: karboksypeptydazy działające na koniec białka z grupa -COOH, aminopeptydazy działające na koniec białka z grupą -NH2.
Enzymy proteolityczne, czyli trawiące białko. Należą do nich: trypsyna, chymotrypsyna, karboksypeptydazy A i B, elastaza, nukleaza.

22.biologicznie wazne oligopeptydy i ich dzialanie w organizmie
Aminokwasy tworzą wiele oligopeptydów i polipeptydów odgrywających ważne funkcje w żywych organizmach np.:
• glutation (g-glutamylocysteinyloglicyna, tripeptyd H-g-Glu-Cys-Gly-OH, odgrywa zasadniczą rolę w procesach utleniania i redukcji dzięki obecności grup –SH),
• angiotensyna II (hormon tkankowy o budowie oktapeptydu H-Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-OH, zwęża naczynie krwionośne i jest najsilniejszym czynnikiem podwyższającym ciśnienie krwi, nasila uwalnianie noradrenaliny),
• bradykinina (hormon tkankowy o budowie nonapeptydu H-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH, obniża ciśnienie krwi-zatem działa antagonistycznie do angiotensyny, odpowiedzialna jest również za uczucie bólu, który towarzyszy uszkodzeniu (zranieniu) skóry),
• oksytocyna (nonapeptyd, hormon tylnego płata przysadki, działa na system mięśni gładkich, zwłaszcza macicy ciężarnej, wywołuje wydzielanie mleka z gruczołów sutkowych w okresie karmienia),
• wazopresyna (hormon tylnego płata przysadki, nonapeptyd (hormon antydiuretyczny, ADH) zwiększa wchłanianie zwrotne w dystalnych kanalikach nerkowych. Niedobór ADH powoduje moczówkę prostą),
• gramicydyna S (antybiotyk działający na bakterie Gram-dodatnie, stosowany w leczeniu oparzeń, owrzodzeń, zakażonych ran),
• substancja P (neurohormon zbudowany z 11 reszt aminokwasowych, bierze udział w przewodzeniu bodźców bólowych),
• glukagon (hormon zbudowany z 29 reszt aminokwasowych, jest antagonistą insuliny, zwiększa stężenie glukozy we krwi),
• endorfiny i enkefaliny (grupa oligo- i polipeptydow wyodrębnionych z przysadki mózgowej),
• insulina (hormon wytwarzany przez komórki b-trzustki, zmniejsza stężenie glukozy we krwi, stosowana w leczeniu cukrzycy) itd.
Cukry
23.trawienie i wchłanianie węglowodanów
Procesy trawienia i przyswajania cukrowców w ustroju
Trawieniem określamy proces rozkładu związków wielkocząsteczkowych w organizmie np. cukrowców, tłuszczów i białek przy udziale enzymów na substancje prostsze przyswajalne przez organizm.
Cukrowce są trawione przez enzymy zawarte w ślinie, soku trzustkowym i jelitowym oraz w nabłonku śluzówki jelita cienkiego. W procesie trawienia biorą też udział enzymy drobnoustrojów znajdujących się np. w jelicie grubym.
Cukrowce w postaci cukrów prostych wchłaniane są przez ściany jelita cienkiego do krwi i z krwią przenoszone do wątroby. W wątrobie cukry proste, jak fruktoza czy galaktoza zostają w procesie fosforylacji przekształcone w glukozę. Jedyny cukier krążący we krwi. Gdy jest nadmiar glukozy, wówczas zostaje ona zmagazynowana w wątrobie w postaci glikogenu. Wątroba może zmagazynować około 150 g glikogenu.
………..
W trawieniu węglowodanów biorą udział enzymy amylolityczne. Odpowiadają one za hydrolizę wiązań glikozydowych w cukrach, w środowisku obojętnym (jama gębowa) oraz lekko zasadowym (dwunastnica, jelito cienkie).

W jamie gębowej, pod wpływem amylazy ślinowej skrobia i glikogen rozkładane są na dekstryny i maltozę. W dwunastnicy pod wpływem amylazy trzustkowej, która wchodzi w skład soku trzustkowego. Amylaza trzustkowa kontynuują rozkład skrobi, glikogenu, jak również dekstryn. Pod wpływem amylazy jelitowej (składnik soku jelitowego) dochodzi do ostatecznego rozkładu polisacharydów. W trawieniu dwucukrów biorą udział tzw. disacharydazy, jak np. maltaza, która obecna jest już w jamie gębowej. Maltaza i sacharaza są składnikiem soku trzustkowego. W soku jelitowym obecna jest również laktaza. Pod wpływem disacharydaz powstają cukry proste (glukoza, galaktoza, fruktoza) i etap trawienia węglowodanów kończy się. Pod wpływem maltazy maltoza rozkłada się na glukozę (dwie cząsteczki), sacharaza uczestniczy w rozkładzie sacharozy na glukozę oraz fruktozę, natomiast laktaza - w rozkładzie laktozy, w wyniku którego powstaje glukoza i galaktoza. Cukry proste ulegają wchłonięciu w dwunastnicy oraz jelicie czczym za pośrednictwem kosmków jelitowych i trafiają do światła naczyń krwionośnych.

24.syntezy i rozklad glikogenu
Rozkład glikogenu (glikogenolizę) katalizują dwa enzymy: fosforylaza glikogenowa i enzym usuwający rozgałęzienia, czyli rozbijający wiązania α–1,6-glikozydowe.

Fosforylaza glikogenowa katalizuje usuwanie reszt glukozy z nieredukującego końca cząsteczki glikogenu (koniec z wolna grupą 4’-OH) w formie glukozo-1-fosforanu w ten sposób, że rozbija wiązania α–1,4-glikozydowe. Fosforylaza glikogenowa może usuwać tylko te reszty glukozy, które są oddalone od miejsca rozgałęzienia o więcej niż pięć reszt. Drugim substratem potrzebnym w procesie rozkładu glikogenu jest ortofosforan (Pi).

glikogen (n reszt) + Pi → glikogen (n-1 reszt) + glukozo-1-fosforan

Reakcja ta jest przykładem fosforolizy, gdzie wiązanie kowalencyjne ulega rozbiciu na skutek dodania grupy fosforanowej. Jest to reakcja odwracalna.
Do rozkładu glikogenu konieczny jest również enzym usuwający rozgałęzienia, który usuwa wiązania α –1,6-glikozydowe.
Utworzony w reakcji glukozo-1-fosforan zostaje następnie przekształcony w glukozo-6-fosforan przez fosfoglukomutazę:

glukozo-1-fosforan → glukozo-6-fosforan.
←
Dalszy los glukozo-6-fosforanu zależy od tkanki.

Synteza glikogenu (glikogenogeneza) nie jest odwróceniem jego rozkładu, lecz jest odrębnym szlakiem reakcji. Syntezę glikogenu przeprowadzają trzy enzymy:
1. Pirofosforylaza urydynodifosfo-glukozy (UDP-glukozy) katalizuje syntezę UDP-glukozy (zaktywowana forma glukozy) z urydynotrifosforanu (UTP) i glukozo-1-fosforanu:

UTP + glukozo-1-fosforan → UDP-glukoza + PPi .

Powstający w tej reakcji pirofosforan (PPi) szybko ulega hydrolizie działaniem pirofosfatazy, wskutek czego uwalnia się energia. UDP-glukoza powstaje natomiast dzięki utworzeniu wiązania estrowego pomiędzy grupą hydroksylową przy atomie węgla w pozycji 1, a resztą difosforanową cząsteczki UDP.
2. Syntaza glikogenowa katalizuje przeniesienie glukozy z UDP-glukozy do rosnącego łańcucha polisacharydowego. Reszty glukozy z UDP-glukozy dołączone są do grup -OH przy atomie węgla w pozycji 4 przy końcu nieredukującym cząsteczki glikogenu, tworząc wiązania α-1,4-glikozydowe.
3. Wiązanie α-1,6-glikozydowe w cząsteczce glikogenu powstaje z udziałem enzymu rozgałęziającego [amylo- (1,4 → 1,6) transglikozylaza].

25.co to jest glikoneogeneza
Glukoneogeneza- synteza glukozy z innych metabolitów:
• pirogronian
• mleczan
• szczawooctan
• niektóre aminokwasy np. alanina
• glicerol
procesy te zachodza w komórkach wątroby i częściowo w nerkach.

26.hormonalna regulacja przemiany węglowodanowej
Odkładanie się nadmiaru cukru w wątrobie i mięśniach oraz utlenianie węglowodanów regulowane jest między innymi przez insulinę. Insulina obniża poziom cukru we krwi, bowiem zwiększa jej przenikanie do wnętrza komórek ciała. W warunkach normalnych insulina pojawia się we krwi po spożyciu pokarmów węglowodanowych. Glukagon, adrenalina i tyroksyna zwiększają stężenie glukozy we krwi.

27.losy kwasu pirogronowego
Losy pirogrionianu powstałego w procesie glikolizy
W warunkach tlenowych pirogronian zostaje przekształcony w acetylo-CoA (CH3-CO-S-CoA, aktywny octan) , który wchodzi w cykl kwasu cytrynowego:

pirogronian + NAD+ + CoA → acetylo-CoA + CO2 + NADH.

Reakcję tę katalizuje dehydrogenaza pirogronianowa.

W warunkach ograniczonego dostępu tlenu, panujących podczas intensywnego wysiłku fizycznego, ilość NADH wytwarzanego podczas glikolizy przekracza możliwości łańcucha oddechowego pod względem utleniania NADH z powrotem do NAD +. W tym wypadku pirogronian syntetyzowany w mięśniu szkieletowym podczas glikolizy zostaje przekształcony w mleczan przez dehydrogenazę mleczanową w reakcji generującej NAD + , dzięki czemu glikoliza w dalszym ciągu wytwarza ATP. Jednakże mleczan jest metabolitem uwięzionym w ślepej uliczce, ponieważ metabolizowany może być dalej tylko z powrotem w pirogronian. Mleczan dyfunduje więc z mięśni do krwi, skąd przechodzi do wątroby. Tutaj w wątrobie, przedostaje się do komórek, gdzie z udziałem dehydrogenazy mleczanowej zostaje przekształcony z powrotem w pirogronian. Następnie pirogronian w procesie glukoneogenezy ulega przekształceniu w glukozę; ta zostaje uwolniona znów do krwiobiegu, skąd może być pobierana przez mięsień szkieletowy (i mózg). Cykl tych reakcji nazywa się cyklem Corich.

U drożdży i innych mikroorganizmów, NAD+ niezbędny do podtrzymywania ciągłości glikolizy w warunkach beztlenowych jest regenerowany w procesie nazywanym fermentacją alkoholową. Pirogronian zostaje przekształcony w aldehyd octowy (przez dekarboksylazę pirogronianową), a następnie w etanol (przez dehydrogenazę alkoholową), przy czym w tej drugiej reakcji zachodzi reoksydacja NADH do NAD+:

pirogronian + H+ → aldehyd octowy + CO2

aldehyd octowy + NADH + H+ → etanol + NAD+ .

losy kwasu pirogronowego:
-fermentacje (octowa, mlekowa),
-dekarboksylacja oksydacyjna- prowadząca do aktywnego octanu,
-przekszt. w kwas mlekowy,
-substrat do syntezy glukozy.

28.wspolzaleznosc miedzy przemiana weglowodanowa i tluszczowa
W przypadku niedoboru energii, a więc przy niskim poziomie glukozy, glukagon i adrenalina hamują enzym odpowiedzialny za syntezę kwasów tłuszczowych. Przy wysokim poziomie glukozy w orgamizmie z kolei insulina stymuluje działanie tego enzymu, co prowadzi do wzrostu syntezy kwasów tłuszczowych i w konsekwencji do magazynowania tłuszczu w komórkach tłuszczowych.

29.dekarboksylacja kwasu pirogronowego
Oksydacyjna dekarboksylacja kwasu pirogronowego - Przekształcenie cząsteczki kwasu pirogronowego do acetylokoenzymu A. Zachodzi tylko w warunkach tlenowych. Uwolniony wodór jest przenoszony na koenzym NAD i następnie wchodzi do łańcucha oddechowego. Jednocześnie wydziela się cząsteczka dwutlenku węgla.

30.dwucukry biologicznie wazne – struktura, wystepowanie, funkcja
• Sacharoza- α- glukopiranozylo-2-β- furanozy (cząsteczki- glukozy i fruktozy, połączone wiązaniem glikozydowym). Znajduje się w burakach cukrowych i w trzcinie cukrowej. Sacharoza jest substancją stałą, krystaliczną, tworzy przezroczyste kryształy różnej wielkości i kształtu. Forma transportowa cukrów u roslin.
• Maltoza- α-D- glukopiranozylo-D-glukopiranoza. występuje głównie w ziarnie jęczmienia, też w kiełkujących nasionach. Czysta maltoza ma postaą kryształów w kształcie igiełek. Rozpuszcza się łatwo w wodzie.
• Laktoza (cukier mleczny) - jest wynikiem połączenia cząsteczki glukozy i galaktozy. Główny cukier mleka ssaków.
• Celobioza- zbudowany z dwóch cząsteczek D-glukozy, połączonych wiązaniem β-1,4-glikozydowym.
• Trehaloza- pospolita u grzybów i w hemolimfie owadów. złożony z dwóch cząsteczek glukozy połączonych wiązaniem O-glikozydowym.

31.co to sa cukry redukujące
Są to cukry które mogą redukowa inne związki, ponieważ w jednej cząsteczce cukru pozostaje niezwiązany hydroksyl półacetalowy. Cząsteczka ta może tworzy otwartą formę aldehydową, co jest warunkiem własności redukujących. Np. maltoza, izomaltoza, laktoza, celobioza.

32.przedstawic przebieg glikolizy od fazy powstawania trioz
2 etap glikozlizy rozpoczyna się od rozłożenia fruktozo- 1.6- dwufosforanu na dwie triozy: aldehyd-3-fosfoglicerynowy i fosfohydroksyaceton. Ta przemiane katalizuje aldolaza fruktozo-1.6- dwufosforanowa. Dalszą przemianą jest utlenienie aldehydu-3-fosfoglicerynowego, do kwasu 3- fosfoglicerynowego. Reakcje katalizuje dehydrogenaza aldehydu-3-fosfoglicerynowego, a jej koenzymem jest NAD+. W pierwszym etapie omawiana dehydrogenaza łączy się z aldehydem-3-fosfoglicerynowymtworząc tiopółacetylowy kompleks [enzym-substrat], który po przeniesieniu 2 atomów wodo runa NAD+ przekształca się w tioester. Proces ten jest utlenianiem aldehydu do kwasu i redukcji NAD+ do NADH+H+. kompleks tioestru z enzymem rozdzielany jest w wyniku fosforolizy przebiegającej pod wpływem fosforanu nieorganicznego, a jej produktem jest kwas 1,3-dwufosfoglicerynowy i dehydrogenaza fosfoglicerynianowa.
Nastepnie w yniku przeniesienia reszty fosforanowej przyłączonej do C1 kwasu 1,3-dwufosfoglicerynowego na ADP tworzy się cząsteczka ATP, a reakcje katalizuje kinaza fosfoglicerynianowa. Proces ten jest włączaniem reszt nieorganicznego fosforu do związków organicznych,ponieważ przeniesienie to jest korzystne energetycznie.
Następny etap to przekształcenie kwasy-3-fosfoglicerynowego. Katalizuje to fosfogliceromutaza, a jej koenzymem jest kwas 2,3-dwufosfoglicerynowy. Reakcja polega na odłączeniu reszty fosforanowej z pozycji 3 koenzymu i przeniesieniu jej na węgiel C2 substratu. W wyniku takiego przeniesienia substratu, czyli kwas 3- fosfoglicerynowy przekształca się w kwas 2,3 dwufosfoglicerynowy.
Kwas 2- fosfoglicerynowy przekształcany jest nastepnie wskutek odłączenia cząsteczki wody do kwasy fosfoenolopirogronowego. Reakcje katalizuje hydrataza fosfopirogronianowa. W wyniku działania enzymu zachodzi zmiana rozmieszczenia energii w substracie, a wiązanie reszty fosforanowej staje się wiązaniem wysokoenergetycznym. Z kwasu fosfoenolopirogronowego pod wpływem kinazy pirogronianowej przenoszona jest reszta fosforanowa na ADP, a w wyniku powstaje ATP i kwas enolopirogronowy.
Końcowym produktem glikozlizy jest w zasadzie kwas pirogronowy powstający samorzutnie, jako trwalsza forma, z kwasu enolopirogronowego.

33.hormony wpływające na przemiane cukrowa. Nazwa, funkcja, miejsce wytwarzania, struktura chemiczna
Nazwa funkcja miejsce wytwarzania struktura chemiczna
insulina - Przy wysokim poziomie glukozy w orgamizmie z kolei insulina stymuluje działanie tego enzymu, co prowadzi do wzrostu syntezy kwasów tłuszczowych i w konsekwencji do magazynowania tłuszczu w komórkach tłuszczowych.
-zwiększa się transport glukozy do wnętrza komórek, co obniża poziom glukozy we krwi. wytwarzanym przez komórki A (α) wysp trzustkowych Cząsteczka insuliny składa się z 2 łańcuchów polipeptydowych A i B połączonych ze sobą dwoma mostkami disiarczkowymi: łańcuch A zawiera 21, a łańcuch B - 30 aminokwasów.
glukagon GLUKAGON-( działanie antagonistycznie w stosunku do insuliny) Powoduje rozpad glikogenu i uwolnienie glukozy z zapasów w wątrobie, rozpad tłuszczów (czyli lipolizę) w tkance tłuszczowej i wątrobie,
GLUKAGON I ADRENALINA-przy niskim poziomie glukozy- hamują enzym odpowiedzialny za syntezę kwasów tłuszczowych.
ADRENALINA- jest koenzymem uruchamiającym przemianę glikogenu w glukozę. wytwarzanym przez komórki A (α) wysp trzustkowych Struktura pierwszorzędowa cząsteczki glukagonu:

NH2-His-Ser-Gln-Gly-Thr- Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu- Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp- Phe-Val-Gln-Trp-Leu-Met-Asn-Thr-COOH (29 reszt aminokwasowych)
adrenalina kże epinefryną, ATC: C 01 CA 24) – hormon i neuroprzekaźnik katecholaminowy wytwarzany przez gruczoły dokrewne pochodzące z grzebienia nerwowego (rdzeń nadnerczy, ciałka przyzwojowe, komórki C tarczycy) 4-[1-hydroksy-2-(metyloamino)etylo]
benzeno-1,2-diol

Również glikokortykoidy- koryzol, kortyzon, kortykosteron które są hormonami kory nadnercza wpływają na przemianę węglowodanową. Steruja procesami przemiany aminokwasów glikogennych w glukoze, a następnie w glikogen. Niedobór tych hormonów powoduje obniżenie poziomu glukozy we krwi.

34.produkty utleniania cukrow prostych
W wyniku utlenienia aldozy powstają jednokarboksylowe kwasy pochodne aldoz nazywane kwasami onowymi. Przykładem jest kwas glukonowy. Wszystkie aldoheksozymogą utlenic się do kwasów onowych. Utlenienie kwasów onowych prowadzi do powstania dwukarboksylowych kwasów arowych.

35.skrobia – struktura chemiczna
s. wystepuje w postaci ziaren, w których obserwuje się szereg nakładających się na siebie warstw. Zewnętrzna częśc każdej warstwy zbudowana jest z wielkocząsteczkowych jej składników amylozy i amylopektyny, wewnętrzna zaś z prawie wyłącznie stosunkowo niewielkich cząsteczek amylopektyny.
Amyloza stanowi ok20-30 % ziarna skrobi. Zbudowana jest z 200-1000 cząsteczek glukozy. Jest to łańcuch cząsteczek połączonych jedynie wiązaniami α14.
Drugim składnikiem skrobi jest zbudowana z ponad 1000 cząsteczek glukozy amylopektyna, połączonych wiązaniami α14, w którym średnio , co 25 reszt glukozowych występują odgałęzienia α16. Odgałęzienia te zbudowane są z krótkich prostych łańcuchów składających się z ok. 30 cząsteczek.

36.cukry redukujące, istota, wlasciowsci, - wymienic cukry redukujące i nieredukujace
Właściwości redukujące cukrów: Zarówno aldozy jak i ketozy w środowisku zasadowym wykazują właściwości redukujące tzn. reagują np. z płynem Tollensa dając lustro srebrowe, z płynem Trommera dając brunatny osad tlenku miedziawego.

Warunkiem występowania właściwości redukujących jest obecność cząsteczce cukru wolnej grupy aldehydowej lub ketonowej, a to możliwe jest w środowisku zasadowym. Grupa aldehydowa w aldozach reaguje bezpośrednio z odczynnikiem, redukując go, sama zaś utlenia się do grupy karboksylowej. Ketozy w środowisku zasadowym ulegają enolizacji, tworząc trzy będące w równowadze epimery- ketozę i dwie aldozy. Aldozy wchodzą w reakcję jako odczynniki redukujące. Sacharoza powszechnie używana w gospodarstwach domowych jest cukrem nieredukującym.

Cury redukujące Są to cukry które mogą redukowa inne związki, ponieważ w jednej cząsteczce cukru pozostaje niezwiązany hydroksyl półacetalowy. Cząsteczka ta może tworzy otwartą formę aldehydową, co jest warunkiem własności redukujących. Np.
Maltoza- α-D- glukopiranozylo (14) D- glukopiranoza
Izomaltoza- α-D- glukopiranozylo (16) D- glukopiranoza
Laktoza- β-D- glukopiranozylo (14) D- glukopiranoza
Celobioza- β-D- glukopiranozylo (14) glukopiranozyd

Cukry nieredukujące- nie mają właściwości redukujących, ponieważ półacetylowe grupy hydroksylowe obu cząsteczkach łącząc się ze sobą utworzyły wiązanie O- glukozydowe. Związek o takim typie wiązania nie ma możliwości przekształcania się w otwartą formę aldehydową i w konsekwencji redukowania jak i mutarotowania. Np.
Trehaloza- α-D- glukopiranozylo (11) α- D- glukopiranoza
Sacharoza- α-D- glukopiranozylo (12) β- D- fruktofuranozyd
Trojcukrem nieredukującym jest rafinoza.

37.resynteza glukozy / glukogeneza / od kwasu mlekowego, etapy wstępne
Resynteza glukozy
Reakcja ta przebiega częściowo w mitochondriach wykorzystując d otego celu niektóre reakcje cyklu Krebsa.
1. w mitochondriach kwas pirogronowy ulega karboksylacji do kw. Szczawiooctowego.
2. kw. Szczawiooctowy redukowany jest do kwasu jabłkowego.
3. kwas jabłkowy dyfunduje do cytoplazmy gdzie utlenia się ponownie do kw szczawiooctowego.
4. kw ten przekształca się w kw fosfoenolopirogronowy.
5. dopiero od tego etapu możliwe jest odwrócenie kilku reakcji glikolizy.
6. aby cząsteczka glukozy mogła być odtworzona fruktozo-1,6- dwufosforan przekształcic się musi w fruktozo-6-fosforan.
7.przeksztalcenie fruktozo-6-fosforan w glukozo-6-fosforan.
8. glukozo-6-fosforan do glukozy może przekształcic się ponownie po odłączeniu fosforanu nieorganicznego.
9.aby z glukozy można było wytworzyc glikogen musi ona ulec fosforylacji przy C1.
10.powstaje UDPG.
11. UDPG włącza się do łańcucha glikogenu- primera.
12. w ten sposób łacuch glikogenu po odłączeniu UDP, przedłużony zostaje o cząsteczke glukozy.

Glukogeneza
1.Rozpad glikogenu rozpoczyna się od jego nieredukującego końca.
2. muszą uczestniczyc co najmniej 3 enzymy.
3. fosforylaza glikogenowa rozcina wiązania α 1,4 od nieredukującego końca cząsteczki glikogenu.
4. fosforan nieorganiczny rozbija kowalencyjne wiazania między cząsteczkami glukozy.
5. likwidacja wiązań 1,6 przez specyficzny enzymy:
- transferaza- przenosi łańcuch trzech reszt glikozydowych z jednego łańcucha no drugi i w ten sposób odsłania wiązanie 1,6.
- α-1,6 glukozydaza- odcinaj aa pozostałą cząstkę glukozy związaną wiązaniem 1,6 od łańcucha połączonego wiązaniem 1,4.
5. powstaje glukozo-1-fosforan, ulega przekształceniu do glukozo-6-fosforanu.
Dalszy przebieg glikogenolizy jest taki sam jak glikolizy.

Tluszcze
38.biosynteza kwasow tluszczowych
Ważniejsze etapy biosyntezy kw. tłuszczowych:

1. Karboksylacja acetylo-CoA do malonylo-CoA (enzym biotynowy - karboksylaza acetylo-CoA);
2. Acetylo-CoA i malonylo-CoA są przekształcone w ich ACP-pochodne (Acyl Carrier Protein - proteina przenosząca acyle);
3. Kondensacja acetylo-ACP i malonylo-ACP do acetoacetylo-ACP, uwolnienie ACP i CO2;
4. Przekształcenie acetoacetylo-ACP do reszty kwasu masłowego butyrylo-ACP (proces redukcji i odwodnienia);
5. Wydłużanie łańcucha węglowodorowego przez przyłaczanie kolejnych dwuwęglowych (2-C) jednostek malonylo-ACP, aż do powstania palmitynianu 16-węglowego (C-16);
6. Dalsze wydłużanie (elongacja) łańcuchów węglowodorowych odbywa się na agranularnym (gładkim) retikulum endoplazmatycznym. Źródłem 2-węglowych jednostek jest malonylo-CoA, jednakże kwas tłuszczowy jest wiązany z koenzymem A, a nie z białkowym przenośnikiem ACP.

39.trawienie i wchłanianie tłuszczów
W trawieniu tłuszczów niezmiernie istotna jest żółć, która wpływa do dwunastnicy z pęcherzyka żółciowego. Trawienie tłuszczy odbywa się w dwunastnicy i jelicie cienkim pod wpływem enzymów lipolitycznych (lipazy, fosfolipazy). Enzymy te działają jedynie na powierzchni tłuszczy (gdyż nie rozpuszczają się w nich). W celu zwiększenia powierzchni tłuszczu dostępnej dla enzymów, woreczek żółciowy wydziela do dwunastnicy żółć (w miarę zapotrzebowania). Żółć powoduje emulgację tłuszczu, co oznacza, że ulegają one rozbiciu na emulsję. Zostają one następnie poddane działaniu enzymów trzustki, czyli lipaz (enzymy aktywne w zasadowym środowisku). Enzymy te powodują rozbicie cząsteczek tłuszczu na kwasy tłuszczowe i glicerol. Strawione tłuszcze przenikają z jelita cienkiego do żyły wrotnej i dalej do komórek wątroby. Zemuglowane tłuszcze trafiają także z dwunastnicy do limfy (w małych ilościach do naczyń krwionośnych).

Trawienie i przyswajanie tłuszczów przez organizm.
Podczas trawienia tłuszczów w jamie ustnej następuje ich rozdrobnienie. Po przejściu do żołądka ulegają one ogrzaniu pod wpływem lipazy wydzielanej przez żołądek częściowej hydrolizie do kwasów tłuszczowych i glicerolu.
Po przejściu masy pokarmowej do dwunastnicy treść żołądkowa podlega działaniu lipazy trzustkowej. W dwunastnicy ważną rolę spełnia żółć.
Wchłanianie tłuszczów odbywa się głównie w górnym odcinku jelita cienkiego, dzięki obecności lipazy trzustkowej.
Tłuszcze dostają się do krwi i tkanek dwiema drogami. Część dostaje się krwiobiegiem, natomiast kwasy tłuszczowe o dużej liczbie węgla w łańcuchu siecią naczyń limfatycznych.

40.bilans energetyczny β-oksydacji
Bilans energetyczny 1 obrotu β-oksydacji (przyjmując ze utlenienie NADH dostarcza 3 ATP, a FADH2
– 2 ATP)

Etap reakcji
Powstało
Zużyto Ilość powstałej energii ATP

Aktywacja KT Acylo-CoA- ATP i PP
-2ATP (tylko 1 x na początku przemiany KT)
1 obrót
cyklu (FADH2+NADH+H+)+Acetylo-CoA
(do cyklu Krebsa) -2 ATP+3 ATP(w łańcuchu oddechowym)
Cykl Krebsa 2 CO2+3 (NADH+H+)+FADH2+ 1 GTP 12 ATP(z tego 11 ATP w łańcuchu oddechowym)

Bilans 1 obrotu β-oksydacji (przyjmując że utlenienie NADHdostarcza 2,5 ATP, a FADH2– 1,5 ATP)

Etap reakcji

Powstało
Zużyto Ilość powstałej energii ATP

Aktywacja KT - ATP i PP
-2ATP (tylko 1 x)
1 obrót
cyklu (FADH2+NADH+H+)+Acetylo-CoA
(do cyklu Krebsa) 1,5ATP+2,5ATP ) (w łańcuchu oddechowym)
Cykl Krebsa 2 CO2+3 (NADH+H+)+FADH2+ 1 GTP 10 ATP(z tego 9ATP w łańcuchu oddechowym)

W procesie odszczepienia acetylo-CoA zachodzą dwie reakcje utlenienia, w których biorą udział FAD i NAD ( powstają w sprzężeniu z tlenową fosforyzacją odpowiednio 2 i 3 cząsteczki ATP) Acetylo-CoA spalając się w cyklu Krebsa dostarcza 12 cząsteczek, zaś straty na aktywację kwasu tłuszczowego wynoszą 1 cząsteczkę. 1 reszta acetylo-CoA=12ATP, NADH=3ATP, FADH2=2ATP.ZYSK 17ATP

41.co to jest spirala lynena

42.powstawanie tłuszczów z cukru
Przy diecie bogatej w węglowodany (glukozę) i ubogiej w tłuszcze, organizm zwiększa syntezę kwasów tłuszczowych, z których powstają tłuszcze, które są następnie gromadzone jako rezerwa energii w komórkach tłuszczowych.
Powoduje to w następstwie zwiększenie objętości adypocytów. Organizm mając do dyspozycji duże ilości węglowodanów, wykorzystuje je w pierwszej kolejności jako źródło energii, natomiast tłuszcze upychane są w komórkach tłuszczowych jako zapas na "gorsze czasy". Synteza kwasów tłuszczowych w organizmie jest regulowana na drodze hormonalnej przez trzy hormony: insulinę, glukagon i adrenalinę.

43.zwiazki o budowie sterydowej, ich rozna funkcja w ustroju

Są pochodnymi cyklopentanoperhydrofenantrenu, zbudowanego z 4 pierścieni cyklicznych i jednego pięcioczłonowego typu cyklopentanu. –występują w lipidowych błonach komórkowych i cytoplazmatycznych, -stabilizują i regulują ich przepuszczalność dla jonów metali i zw. organicznych, -pełnią f. bioregulacyjne np. hormony, witaminy i kw. żółciowe. Najpopularniejszym jest cholesterol, który: -jest skł. Błon kom., -skł. Otoczek mielinowych, -prekursorem kw. żółciowych i innych sterydów.

44.kwasy żółciowe – biosynteza i rola biologiczna
Biosynteza kwasów tłuszczowych:
Po jednokrotnej lub dwukrotnej hydroxylacji i przyłączeniu CoA dochodzi do przyłączenia
glicyny lub tauryny i powstania pierwotnych kwasów cholowych (kwasów żółciowych) -
patrz schemat poniżej. Poprzez przyłączenie glicyny (głównie) lub tauryny (rzadziej)
powstaje glikokoniugat, który jest GLIKOCHOLANEM (z glicyną) lub
TAUROCHOLANEM (z tauryną). W tej postaci pierwotne kwasy żółciowe docierają do
jelita gdzie ulegają procesowi mającemu na celu doprowadzenie do utworzenia wtórnych
kwasów żółciowych. Podczas przekształcania kwasów pierwotnych we wtórne zachodzą dwie
reakcje:
- dekoniugacja - odłączenie tauryny lub glicyny
- 7-α dehydroxylacja - odłączenie grupy OH w pozycji 7.
Stąd z gliko/taurocholanu powstaje KWAS DEOXYCHOLOWY jako klasyczny wtórny
kwas żółciowy, a z gliko/taurochenodeoxycholanu - KWAS LITOCHOLOWY - drugi
podstawowy wtórny kwas żółciowy.

Rola biologiczna:
Kwasy żółciowe są substancjami powierzchniowo czynnymi, mają zdolność zmniejszania napięcia powierzchniowego roztworów, a dzięki temu emulgowania tłuszczów i tworzenia szerokiej powierzchni dla rozwinięcia działalności lipazy trzustkowej - enzymu odpowiedzialnego za trawienie tłuszczów w jelicie (ponadto aktywują one ten enzym).
Żółciany (czyli sole kwasów żółciowych) wywierają działanie hydrotropowe – pod ich wpływem ciała nierozpuszczalne w wodzie (np. kwasy tłuszczowe) łatwo rozpuszczają się w zawartości jelita.

45.karetenoidy – podaj przedstawiciela tej grupy u roślin i zwierzat
Przykładem karotenoidu roślin jest β-karoten
Retinol – u zwierąt.

46.kwasy żółciowe – funkcje, budowa
- Pełnią bardzo ważną rolę w trawieniu tłuszczów. żółć wpływa do dwunastnicy z pęcherzyka żółciowego. Pęcherzyk żółciowy jest jedynie magazynem żółci, bowiem sama żółć jest produkowana w hepatocytach wątroby. Żółć jest zasadowym płynem, barwy żółtobrunatnej. Zawiera kwasy żółciowe, cholesterol, śluz, kwasy tłuszczowe, bilirubinę, sód, chlor, wodorowęglany, potas i fosfolipidy. Żółć jest emulgatorem, substancją zmniejszająca napięcie powierzchniowe tłuszczów. Tłuszcze pod wpływem żółci ulegają rozbiciu na drobne kropelki, przez co zwiększa się powierzchnia oddziaływania lipaz na tłuszczowce. Enzym dzięki żółci ma większą dostępność do lipidów. Dzięki składnikom żółci kwasy tłuszczowe zawarte w tłuszczowcach stają się kwasami choleinowymi rozpuszczalnymi w wodzie, co ułatwia ich wchłanianie z jelit do krwi.

47.lipogeneza od kwasu pirogronowego
Lipogeneza obejmuje konwersje glukozy z węglowodanów do wkt oraz dalej triacylogliceroli

48.biologiczne uwarunkowania trawiennych przemian lipidow

49.reakcja zmydlania trojglicerydu palmitynowego ługiem sodowym – właściwości fizyczne mydel

50.kalcyferol – struktura chemiczna, właściwości biologiczne
*układ kostny - wpływ na metabolizm kości, *korzystny wpływ na system nerwowy i mięśniowy, *działanie immunomodulujące i pośrednio przeciwbakteryjne,* wspomaga komórki szpiku kostnego spełniające funkcje obronne, *zapobiega powstawaniu komórek nowotworowych, *działania metaboliczne w wielu tkankach: przytarczyce, jajniki, serce,

51.hormony nadnercza, miejsce wystepowania , nazwy nazwa chemiczna. Funkcja – tabelka : miejsce wytwarzania , natura chemiczna , nazwa, funkcje
Hormony Nadnercza: kora nadnerczy
Glikokortykoidy – regulują przemianę białek, węglowodanów i tłuszczów (kortyzol, kortykosteron, kortyzon) . sterują procesami przemiany aminokwasów glikogennych w glukoze a następnie w glikogen. Niedobór tych chormonów powoduje obniżenie poziomu glukozy we krwi. Uruchamiaja także przemianę tłuszczu w wątrobie.
Mineralokortykoidy – np. Aldosteron, Dezoksykortykosteron. Hormony te działaja na nabonki kanalików nerkowych wzmagając silnie resorpcje zwrotną soli sodowych- hamując wydzielanie ich do moczu. Wraz z zatrzymaniem NaCl zatrzymywana jest w ustroju woda. Obniza się natomiast ilośc soli potasowych głównie KCl.
Hormony Nadnercza: rdzeń nadnerczy
Adrenalina – stres, regulacja poziomu glukozy we krwi
Noradrenalina – przyspieszenie rytmu serca, przemiana glikogenu w glukozę

52.tokoferole
Witamina E- tokoferole
Są to związki pochodne chromanu składającego się z dwóch skondensowanych pierścieni benzenu i tetrahydropiranu. W pozycji 2 tetrahydropiranu przyłączony jest łańcuch trójicopentenolu.

Budowa łańcucha:

Znanych jest 7 zwiazków o aktywności witaminowej. Jednak najpowszechniej znanymi są tokoferole α, β, γ i δ, różniące się ilością i położeniem podstawników metylowych przy pierścieniu benzenowym.
Tokoferole występują obicie w olejach roślinnych, zielonych jarzynach i maśle. Maja silne właściwości redukujące. Redukują azotan srebra na zimno. Są bardzo czułe na utlenianie i ogrzewanie zwłaszcza w obecności tlenu.
Stwierdzono, ze znaczna ilośc tokoferoli wystepuje w mitochondriach przyjęto, zatem, że ich funkcja biologiczną jest ochrona aparatu mitochondrialnego przed nieodwracalnym utlenianiem przez tworzące się tam nadtlenki kwasów tłuszczowych powstające głównie w wyniku utleniania nienasyconych kwasów tłuszczowych..
Tokoferole mogą występować w formie utlenionej i zredukowanej. Jak widac tworzą one aktywny system oksydoredukcyjny i mogą z powodzeniem peni rolę przeciwutleniaczy.
Tokoferole tradycyjne znane są jako witamina płodnościowa zapobiegająca u samic zwyrodnieniom macicy i resorpcji płodu, a u samców przez oddziaływanie na przysadkę regulującą somatogenezę.

53.bialko, przejscie w tluszcze

54.kwasy żółciowe – struktura chemiczna, wystepowanie
Kwasy żółciowe są pochodnymi kwasu cholanowego. W zależności od ilości grup hydroksylowych i ich położenia wyróżniamy:
Kwas 3,7,12- trójhydroksy cholanowy- kwas cholowy
Kwas 3,12- dwuhydroksycholanowy- kwas dezoksycholowy
Kwas 3,7- dwuhydroksycholanowy- kwas chenodezoksycholowy  nazywany niekiedy kwasem antropocholowym, jest głównym kwasem żółciowym ptaków i był uważany za biochemiczny wróżnik gatunkowy.
Kwas 3,6- dwuhydroksycholanowy- kwas hyodezoksycholowy
Kwas 3-hydroksycholanowy- kwas litocholowy.
Są wytwarzane w jelicie, wątrobie.

kwas cholinowy

55.podaj wzor lecytyny – czesci składowe wzoru i funkcja
Funkcja:
Bierze udział w rozmaitych procesach przemiany materii, jest bardzo ważnym elementem składowym mózgu i tkanki nerwowej - chroni osłonkę mielinową, stanowi barierę ochronną ścian żołądka, ma poważny udział w gospodarce cholesterolem. Wykazuje pozytywne działanie na funkcje poznawcze u osób z ich osłabieniem[3], jednakże nie ma znaczących dowodów na pozytywne działanie lecytyny u osób z demencją[4]. Ponadto opóźnia procesy starzenia, pełni funkcje ochronne wobec wątroby, wspomaga wykorzystanie witamin rozpuszczalnych w tłuszczach

56.przedstawic kwasy tluszczowe 18 – weglowe oraz podac ich nazwy
Olejowy- C17H33COOH; CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH
Linolowy- C17H31COOH;
Linolenowy- C17H29COOH
Terapinowy- C17H27COOH

57.procesy biochemiczne trawienia i resorbcji tłuszczów
Trawienie tłuszczów:
- Początek procesu trawienia tłuszczów ma miejsce już w jamie ustnej i żołądku. Główną rolę odgrywają tu enzymy takie jak lipaza ślinowa i żołądkowa
- zasadnicze trawienie tłuszczów rozpoczyna się bowiem w dwunastnicy.
- Żołądek odpowiada za przygotowanie tłuszczów do trawienia właściwego. rozproszenie tłuszczów do drobnych kropli.
-

58.katabolizm kwasow tluszczowych w komorce
Kwasy tłuszczowe, aby mogły wejść w przemiany kataboliczne muszą być wcześniej zaktywowane czyli być podniesione na wyższy poziom energetyczny. Aktywacja ta polega na połączeniu reszty acylowej kwasu z koenzymem A (CoA). Tworzy się wiązanie tioestrowe. W procesie tym bierze udział ATP, CoA oraz enzym syntetaza acylo-CoA. Aktywacja kwasów tłuszczowych odbywa się na zewnętrznej błonie mitochondrialnej (od strony cytoplazmy). Natomiast proces rozkładu (β-utlenianie kwasów tłuszczowych) odbywa się w MATRIX mitochondrialnym, stąd też zaktywowane aminokwasy mogą być przetransportowane przez wewnętrzną błonę mitochondrialną, która dla wielu związków jest nieprzepuszczalna. Transport ten odbywa się przy udziale L-karnityny. W tym celu na zewnętrznej błonie mitochondrialnej, bądź przestrzeni międzybłonowej mitochondriów ma miejsce tworzenia kompleksów karnityny z acylo-CoA. W procesie tym bierze udział acylotransferaza karnitynowa I. Produktem działania tego enzymu jest acylokarnityna. Następnie acylokarnityna z udziałem translokazy jest transportowana przez wewnętrzną błonę mitochondrialną do MATRIX. Po MATRIX`owej stronie tej błony grupa acylowa zostaje z powrotem przeniesiona na CoA przez acylotransferazę karnitynową II. Wolna karnityna powraca do cytozolu przy udziale translokazy. Utlenianie kwasów tłuszczowych w MATRIX mitochondrialnym sprowadza się do tego, że w każdym cztero-enzymatycznym cyklu powstaje 1 cząsteczka acetylo-CoA oraz acylo-CoA o łańcuchu krótszym o dwa węgle. Cykl ten powtarza się do chwili, gdy produktami końcowymi są 2 cząsteczki acetylo-CoA.

59.wykazac schematycznie możliwości powstawania tłuszczów z cukrow

Enzymy
60.aktywatory i inhibitory reakcji enzymatycznych
Katalizatory (aktywatory) to enzymy które przyspieszając reakcję, natomiast inhibitory działają w sposób
odwrotny.
Typy inhibitorów:
a) inhibitory kompetencyjne
współzawodniczą o miejsce wiążące z substratem, często istnieje analogia strukturalna
w budowie z substratem,
b) inhibitory niekompetencyjne:
− w dowolnym miejscu wiąże się z substratem w sposób trwały,
− w dowolnym miejscu wiąże się z substratem w sposób odwracalny

Aktywatory dają się sklasyfikować na 3 grupy:
- 1 grupa- tu zaliczane są czynniki powodujące przekształcenie nieaktywnej formy enzymu ( proenzymu lub zymogenu) w formę aktywną. W celu przekształcenia tych form w aktywne enzymy musi nastąpić odłączenie od cząsteczki proenzymu blokującego peptydu, co dokonuje się z udziałem innego enzymu proteolitycznego.
- 2 grupa- należą tu czynniki regulujące potencjał oksydoredukcyjny środowiska, co ma znaczenie zwłaszcza dla aktywacji enzymów wymagających od swego działania wolnych grup tiulowych –SH. Przy obecności czynników utleniających grupy tiulowe zawarte w centrum aktywnym enzymu mogą się utleniać do dwusiarczkowych –S-S- i enzym traci swą aktywność. Dla tej grupy enzymów, aktywatorami są, więc substancje o niskim potencjale oksydoredukcyjny, zawierające zwykle grupy tiulowe np. cysteina, glutation.
- 3 grupa- należą tu drobnocząsteczkowe związki współdziałające z białkiem enzymu, zwane ogólnie kofaktotami. Kofaktotami mogą być koenzymy,grupy prostetyczne oraz jony metali i niektóre aniony nieorganiczne. Zasadniczą różnicą między tymi grupami kofaktorów powinien być mechanizm współdziałania z białkiem enzymów.

61.katalityczne centra enzymow
miejsca (centra) aktywne - miejsca w którym zachodzi reakcja enzym z substratem,
Tylko czasami ten dwa miejsca (centra) pokrywają się w danym enzymie

Miejsce aktywne enzymu to obszar, który wiąże substraty ( i grupę prostetyczną, jeżeli taka występuje) oraz dostarcza reszt aminokwasowych, biorąc bezpośredni udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań. Te reszty nazywa się grupami katalitycznymi enzymu ( pierścienie imidazolowe; -OH, -SH, NH2; -COOH).
Cechy miejsc aktywnych:
- miejsce aktywne zajmuje stosunkowo małą część całkowitej objętości cząsteczki enzymu
- miejsce aktywne jest układem przestrzennym
- specyficzność wiązania zależy od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym
- w połączeniu substratów z enzymami biorą udział stosunkowo słabe siły wiązania

62.klasyfikacja systematyczna enzymow
Klasyfikacja enzymów, wg typów katalizowanych reakcji:
1. oksydoreduktazy – katalizują reakcje redoks, np. oksydaza monoaminowa,
2. transferazy – katalizują reakcje przenoszenia różnych grup chemicznych, np. aminotransferazy,
3. hydrolazy – katalizują rozkład poprzez przyłączenie wody, np. proteazy,
4. liazy – reakcje niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chemicznych (rozpad
wiązań), np. dekarboksylaza pirogronianowa (odpowiedzialna za pozbawienie
pirogronianu cząsteczki dwutlenku węgla, w wyniku czego powstaje aldehyd octowy),
5. izomerazy – katalizowanie zmiany przestrzennego ułożenia atomów w związku,
np. izomeraza cytrynianowa katalizuje reakcje przekształcenia cytrynianu w izocytrynian,
6. ligazy (syntetazy) – katalizowanie reakcji syntez makrocząsteczek, kosztem
wysokoenergetycznego wiązania w cząsteczce ATP czy GTP.

63.od czego zalezy szybkość katalizowanej enzymatycznie reakcji

Szybkość reakcji enzymatycznej zależy od:
• stężenia substratu- im więcej jest dostępnych cząsteczek substratu, tym szybciej enzym może pracować. Każdy

eewelinaa

64.enzymy proteolityczne – omowic budowe i dzialanie
Enzymy proteolityczne - są to grupy enzymów trawiennych posiadające zdolność do rozpraszania białek.
Proteazy- enzymy proteolityczne, enzymy katalizujące reakcję hydrolizy wiązań peptydowych w białkach i peptydach; ze względu na miejsce działania w cząsteczce substratu dzielone na endopeptydazy (p. peptydylopeptydowe), działające na wiązanie peptydowe wewnątrz łańcucha polipeptydowego, w wyniku reakcji dające dwa krótsze łańcuchy polipeptydowe, oraz egzopeptydazy (p. peptydyloaminokwasowe), odcinające pojedyncze aminokwasy od końca aminowego (aminopeptydazy) lub karboksylowego (karboksypeptydazy) łańcucha polipeptydowego; ze względu na mechanizm reakcji i organizację centrum aktywnego enzymu wyróżnia się p. karboksylowe (aspartylowe), serynowe, cynkowe i tiolowe.

65.enzymy przewodu pokarmowego
hydrolazy – enzymy przewodu pokarmowego.

jama ustna
• amylaza

żołądek
• pepsyna
• podpuszczka
• lipaza

trzustka
• trypsyna
• chymotrypsyna
• lipaza
• amylaza trzustkowa
• karboksypeptydaza
• rybonukleaza
• deoksyrybonukleaza

jelito cienkie
• maltaza
• sacharaza
• laktaza
• aminopeptydaza, dipeptydaza

66.podaj graficzny schemat budowy enzymu
Enzymy mogą być zbudowane z samego białka (np. trypsyna, ureaza, rybonukleaza), jednak w większości składają się z części białkowej ( apoenzym) i niebiałkowej (małocząsteczkowe związki nieorganiczne, atomy metali, pochodne witamin) tzw. grup prostetycznych i koenzymów.
Niebiałkowe części enzymu pełnią w reakcjach enzymatycznych funkcję przenośników elektronów, określonych atomów lub ugrupowań chem. z jednego metabolitu na drugi.
Część białkowa jest czynna tylko w połączeniu ze składnikiem niebiałkowym – koenzymem i decyduje o swoistości enzymu, a często i o rodzaju reakcji, np. dekarboksylację i transaminację aminokwasów katalizują enzymy o różnych apoenzymach i tych samych koenzymach.

67.wyjasnic pojecia – pepsyna, AspAT, LDH, dekarboksylaza pirogronianowa – tabelka : koenzym, grupa, substrat, produkt, nazwa
pepsyna- grupa endopeptydaz, enzym wydzielanego przez komórki gruczołowe żołądka. Rozkłada białka do krótszych łańcuchów polipeptydowych. Pepsyna jest składnikiem soku żołądkowego. ,
AspAT- transaminaza asparaginianowa, podwyższony poziom przy chorobach wątroby i zawale serca, LDH- dehydrogenaza mleczanowa grupa oksydoreduktaz substrat: pirogronian produkt: mleczan , dekarboksylaza pirogronianowa- koenzym: pirofosforan tiaminy; grupa: liazy; substrat: pirogronian, produkt: aldehyd octowy.

68.enzymy grupy E.C.3, podgrupa substrat produkt

Witaminy
69.omowic grupe witamin rozpuszczalnych w tluszczach
• Witamina A
szybko ulega wchłonięciu z jelit do krwi; podlega działaniu trawiennemu lipazy trzustkowej; jest gromadzona w układzie siateczkowo-śródbłonkowym wątroby; Katabolizm witaminy A polega na utlenieniu jej do retinalu i kwasu retinoyowego. Te z kolei mogą być wydalane z ustroju wraz z moczem i kałem.
• Witamina D
Witamina D łatwo przenika z jelit do krwi. Nie jest hydrolizowana przez lipazy. Jest transportowana z jelit do układu krążenia przez układ limfatyczny formie chylomikronów. Ponadto łączy się z lipoproteinami krwi i jest transportowana do wątroby oraz skóry. Ze skóry do wątroby witamina D jest transportowana przez białko DBP
• Witamina E
Łatwo przechodzi z jelit do krwi i limfy. Rozprowadzana jest w ustroju głownie przez limfę. Transportowana i przechowywana jest w połączeniu z beta-lipoproteinami.
• Witamina F
pobudza tworzenie żółci kosztem obniżki stężenia cholesterolu w tkankach.
Metabolity witamin F są wydalane przez układ żółciowy. Witamina jest gromadzona w wątrobie oraz w tkance tłuszczowej
• Witamina K

70.witamina B1 i objawy awitaminozy
W naszym kraju głównym źródłem witaminy B1 są produkty zbożowe, mięso i wędliny (szczególnie wieprzowe) oraz rośliny strączkowe - groch, fasola. wyjątkowo bogatym źródłem witaminy B1 są drożdże.
Skutki niedoboru B1:
zaburzenia czynności centralnego układu nerwowego: uczucie osłabienia, zmęczenie, oczopląs, zaburzenia pamięci, koncentracji, depresja,
niewydolność krążenia: przyspieszona akcja serca, powiększenie wymiarów serca, obrzęki kończyn górnych i dolnych,
zaburzenia ze strony przewodu pokarmowego: utrata łaknienia, nudności, wymioty, biegunki, bóle brzucha, brak apetytu, spadek wagi.

Przy jej niedoborze dochodzi do nagromadzenia w organizmie dużej ilości kwasu pirogronowego i mlekowego. Jest to niekorzystne dla układu mięśniowego i nerwowego. Choroba beri-beri cechuje się zaburzeniami sercowo-naczyniowymi, zwyrodnieniem nerwów i obrzękami.

71.budowa i dzialanie witaminy D
Budowa:
posiada układ cis-trienowy; witaminy D2 i D3 różnią się jedynie budową łańcucha bocznego. W witaminie D2 pochodzi on z ergosterolu i posiada w porównaniu z łańcuchem bocznym witaminy D3 pochodzącym z cholesterolu – dodatkowe wiązanie podwójne i grupę metylową.

Działania witaminy D:
• układ kostny - wpływ na metabolizm kości
• ma korzystny wpływ na system nerwowy i mięśniowy
• ma działanie immunomodulujące i pośrednio przeciwbakteryjne
• wspomaga komórki szpiku kostnego spełniające funkcje obronne
• ma działanie antyproliferacyjne i zapobiega powstawaniu komórek nowotworowych
• działania metaboliczne w wielu tkankach

72. witamina A i jej udział w procesie widzenia.
Witamina A w formie trans-aldehydu retinalu wchodzi w skład światłoczułej rodopsyny, czyli czerwieni wzrokowej. Pod wpływem światła rodopsyna pręcików ulega rozkładowi do trans-retinalu oraz białka opsyny. Metabolity pośrednie tej przemiany: prelumirodopsyna i lumirodopsyna indukują impulsy nerwowe biegnące przez nerw wzrokowy.

73.znaczenie witaminy B12
Znaczenie witaminy B12 jest szczególnie istotne w produkcji zdrowych czerwonych krwinek, które rozprowadzają tlen w organizmie, oraz hemoglobiny. Przy niewystarczającym poziomie witaminy B12 czerwone krwinki powiększają się i nie dojrzewają w sposób właściwy, prowadząc do potencjalnie groźnego stanu zwanego niedokrwistością złośliwą (megaloblastyczną). Witamina B12 jest niezbędna do wytwarzania w błonach komórkowych fosfolipidów (potrzebnych do właściwego przewodzenia nerwowego) oraz osłonki mielinowej

74.podac główne źródła witaminy A,C,B1,B2,PP,B12
Źródła witaminy A
produkty pochodzenia zwierzęcego: mleko pełne, śmietana, masło, produkty mleczarskie, jaja, niektóre tłuste ryby, wątroba, tran, żółtka jaj.
źródła witaminy C
na pierwszym miejscu znajdują się warzywa kapustne i owoce jagodowe, na drugim, na trzecim żółte i zielone warzywa i owoce, na czwartym pozostała grupa warzyw i owoców (truskawki, maliny, owoce cytrusowe i południowe). Pozostałe produkty: masło, mleko krowie, mięso, produkty zbożowe zawierają niewielkie ilości witaminy C.
Żródła B1
występuje wszędzie, a szczególnie dużo jest jej w tkankach aktywnych metabolicznie (wątroba, serce), a także w: produkty zbożowe grubego przemiału, mięso, wędliny (szczególnie wieprzowina), rośliny strączkowe - groch, fasola oraz drożdże, orzechy, słonecznik, ryby, owoce i warzywa.
Żródła B2
Występuje w wątrobie, chudych serach, migdałach, grzybach, dziczyźnie, jajach, zielonych częściach warzyw, łososiu, pstrągu, makreli, pełnoziarnistym pieczywie, małżach, fasoli, grochu, soi, mleku, jogurcie, kefirze, maślance, drożdżach i orzechach włoskich, a także w różnych rodzajach mięs.
Żródła PP
chude mięso, wątróbka, serca, drób, ryby, fasola, groch, drożdże piwne, masło orzechowe, odtłuszczone mleko, ser, soja, orzechy, suszone brzoskwinie, pełne ziarno, migdały, grzyby.
Żródła B12
występuje wyłącznie w produktach pochodzenia zwierzęcego, takich jak wątroba, nerki i serce, a także chudym mięsie, rybach, skorupiakach, serach i jajach. Także mleko.

75.wymienic witaminy lub ich pochodne , które pelnia funkcje koenzymow
funkcja koenzymu - działają tak witaminy z grupy B; same witaminy B nie są koenzymami, dopiero ich modyfikacja chemiczna w organizmie prowadzi do powstania koenzymów; bez dostarczenia witamin z grupy B organizm nie może jednak wyprodukować tych koenzymów
Witamina B1
Pełni funkcję koenzymu szeregu enzymów uczestniczących w przemianie pośredniej cukrowców.
Witamina B2 (ryboflawina)
Jako enzym działa. Odgrywa ważną rolę w aerobowym procesie wytwarzania energii w komórce oraz stanowi jeden ze składników układu enzymów oddechowych.
Witamina B6 (pirydoksyna)
Wchodzi w skład ponad 50 enzymów, które katalizują określone przemiany białek, tłuszczów i węglowodanów.
Witamina B12 (cyjanokobalamina, kobalamina)
Jest niezbędna do prawidłowego funkcjonowania wszystkich komórek, zwłaszcza szpiku kostnego, układu pokarmowego i nerwowego. Pełnio też ważną role w procesach syntezy kwasów nukleinowych.
Witamina PP (niacyna)
Wchodzi w skład koenzymów (NAD, NADP), które w połączeniu z niektórymi białkami tworzą enzymy odgrywające znaczącą rolę w przemianie białek, tłuszczów i cukrowców oraz w reakcjach utleniania tkankowego.
Witamina H (biotyna)
Wchodzi w skład wielu enzymów, szczególnie tych, które katalizują reakcje karboksylacji.

76.analogia kalcyferolu – patrz zad 50

77.ryboflawiany (B2) – istota funkcji
Rola w organizmie: Przemiana białek i węglowodanów, bierze udział w biochemicznych przemianach w siatkówce
- udział w procesach utleniania i redukcji
- wchodzi ona w skład enzymatycznie czynnych związków zwanych flawoproteinami,
- ryboflawina odgrywa ważną rolę w funkcjonowaniu narządu wzroku.
- współdziała w prawidłowym funkcjonowaniu układu nerwowego
- uczestniczy w przemianach aminokwasów i lipidów
- współuczestniczy z witaminą A w prawidłowym funkcjonowaniu błon śluzowych, dróg oddechowych, śluzówki przewodu pokarmowego, nabłonka naczyń krwionośnych i skóry

Inne
78.rola cyklu Krebsa w katabolizmie komorkowym
Rola cyklu kwasu cytrynowego polega na:
- działaniu jako wspólny szlak końcowy utleniania
• węglowodanów
• lipidów
• białek
- związku pośrednim z takimi procesami jak
• glukoneogeneza
• transaminacja
• deaminacja
• synteza kwasów tłuszczowych
Głównymi funkcjami cyklu są:
1) Utlenianie acetyloCoA i kw. tłuszczowych do CO2
2) Jest źródłem energii. Dostarcza energii w formie ATP.
3) Cykl ten dostarcza szkieletów węglowych (kw. organiczne) do syntezy wielu związków np:
– α – ketoglutaran wykorzystywany jest do syntezy aminokwasów
– szczawiooctan (akceptor NH2) do transaminacji.
– Fumaran do syntezy aminokwasów
– Izocytrynian wykorzystywany jest do syntezy kwasów tłuszczowych
– BursztynyloCoA do syntezy porfiryn

79.co to jest lancuch spalan komorkowych i jaki jest jego sens biologiczny

80.endogenne powstawanie wody
W III etapie przemian katabolicznych w organizmie to utlenienie NADH + H+ i FADH2. Przenośniki te aby dalej mogły pełnić swoją funkcję muszą pozbyć się jonów wodorowych. Odbywa się to w zlokalizowanym w mitochondriach Łańcuchu oddychania wewnątrzkom., gdzie wodór zabrany podczas utleniania związków przekazywany jest na tlen. W wyniku połączenie powstaje woda a energia powstała z ich połączenia(reakcja silnie egzoergiczna a nawet wybuchowa) wykorzystywana jest do tworzenia wiązań energetycznych tzn. przyłączenia reszt fosforanowych do ADP i powstania ATP. Jest to fosforylacja oksydacyjna.

81.opisac poszczególne ogniwa oksydoredukcyjne łańcucha spalan koncowych

82.zwiazki wysokoenergetyczne
Są to substancje zawierające przynajmniej jedno wiązanie, którego hydroliza dostarcza ponad 24 kJ/mol energii. Do z.w. należą: adenozynotrifosforan, fosfageny i fosfoenylopirogroniany. Rozpad ATP do ADP i fosforu dostarcza od 35 do 40 kJ/mol. Omawiane substancje stanowią nośniki energii uzyskiwanej przez organizmy w trakcie procesów metabolicznych.
Należą do nich trójfosforany rybonukleozydów: ATP – adenozynotrójfosforan, GTP – guanozynotrójfosforan, UTP – urydynotrójfosforan, CTP – cytydynotrójfosforan.

83.witaminy rozpuszczalne w wodzie
witamina C (kwas askorbinowy)
witamina B1 (tiamina)
witamina B2 (ryboflawina)
witamina B3 (niacyna, witamina PP, kwas nikotynowy, amid kwasu nikotynowego))
witamina B5 (kwas pantotenowy)
witamina B6 (pirydoksyna, pirydoksal,adermina)
Witamina B7 (biotyna, witamina H)
witamina B9/B11 (kwas foliowy)
witamina B12 (cyjanokobalamina)
Witamina P (mieszanina pochodnych flawonoidowych np. hesperydyna, rutyna)

84.NAD – budowa, funkcje
Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD+) -organiczny związek chemiczny, pełni istotną rolę w procesach oddychania komórkowego, w których jest akceptorem protonów i elektronów. Koenzym, który rozpoczyna łańcuch oddechowy, służy do kumulowania energii. Cząsteczka NAD jest dinukleotydem składającym się z adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym. Cząsteczka NAD+ wiąże jeden proton i dwa elektrony. Miejscem ich działania jest amid kwasu nikotynowego. Drugi proton pozostaje w środowisku reakcji. Zredukowany NAD+ (NADH) przekazuje proton i elektrony na mitochondrialny łańcuch oddechowy, gdzie poprzez wiele ogniw pośrednich są one przekazywane na tlen, tworząc H2O. Procesowi temu towarzyszy powstawanie energii magazynowanej w postaci ATP.

NAD+ + H+ + 2e- → NADH

Podstawowa funkcja :
- przenoszenie elektronów i udział w reakcjach oksydoredukcyjnych
NADP+ powstaje w początkowym etapie fotosyntezy i jest używany później w cyklu Calvina.

85.FAD – wzor, natura chemiczna, substrat, produkt

86.cykl Krebsa – przebieg i znaczenie